Аминокислоты и белки: строение, функции и свойства
I. СТРОЕНИЕ И СВОЙСТВА АМИНОКИСЛОТ
Среди азотсодержащих органических веществ имеются соединения с двойственной функцией. Особенно важными из них являются аминокислоты.
В клетках и тканях живых организмов встречается около 300 различных аминокислот, но только 20 (б-аминокислоты) из них служат звеньями (мономерами), из которых построены пептиды и белки всех организмов (поэтому их называют белковыми аминокислотами). Последовательность расположения этих аминокислот в белках закодирована в последовательности нуклеотидов соответствующих генов. Остальные аминокислоты встречаются как в виде свободных молекул, так и в связанном виде. Многие из аминокислот встречаются лишь в определенных организмах, а есть и такие, которые обнаруживаются только в одном из великого множества описанных организмов. Большинство микроорганизмов и растения синтезируют необходимые им аминокислоты; животные и человек не способны к образованию так называемых незаменимых аминокислот, получаемых с пищей. Аминокислоты участвуют в обмене белков и углеводов, в образовании важных для организмов соединений (например, пуриновых и пиримидиновых оснований, являющихся неотъемлемой частью нуклеиновых кислот), входят в состав гормонов, витаминов, алкалоидов, пигментов, токсинов, антибиотиков и т. д.; некоторые аминокислоты служат посредниками при передаче нервных импульсов.
Аминокислоты -- органические амфотерные соединения, в состав которых входят карбоксильные группы - СООН и аминогруппы -NH2.
Аминокислоты можно рассматривать как карбоновые кислоты, в молекулах которых атом водорода в радикале замещен аминогруппой.
1.1 Классификация
Аминокислоты классифицируют по структурным признакам.
1. В зависимости от взаимного расположения амино- и карбоксильной гру гршргрупп аминокислоты подразделяют на б-, в-, г-, д-, е- и т. д.
2. В зависимости от количества функциональных групп различают кислые, нейтральные и основные.
3. По характеру углеводородного радикала различают алифатические (жирные), ароматические, серосодержащие и гетероциклические аминокислоты. Приведенные выше аминокислоты относятся к жирному ряду.
Примером ароматической аминокислоты может служить пара-аминобензойная кислота:
Примером гетероциклической аминокислоты может служить триптофан - незаменимая б- аминокислота:
1.2 Номенклатура
По систематической номенклатуре названия аминокислот образуются из названий соответствующих кислот прибавлением приставки амино- и указанием места расположения аминогруппы по отношению к карбоксильной группе. Нумерация углеродной цепи с атома углерода карбоксильной группы.
Например:
Часто используется также другой способ построения названий аминокислот, согласно которому к тривиальному названию карбоновой кислоты добавляется приставка амино- с указанием положения аминогруппы буквой греческого алфавита.
Пример:
Для б-аминокислот R-CH(NH2)COOH, которые играют исключительно важную роль в процессах жизнедеятельности животных и растений, применяются тривиальные названия.
Если в молекуле аминокислоты содержится две аминогруппы, то в ее названии используется приставка диамино-, три группы NH2 - триамино- и т.д.
Пример:
Наличие двух или трех карбоксильных групп отражается в названии суффиксом -диовая или -триовая кислота:
Пример:
1.3 Изомерия
1. Изомерия углеродного скелета
2. Изомерия положения функциональных групп
3. Оптическая изомерия
б-аминокислоты, кроме глицина NН2-CH2-COOH.
1.4 Получение
1. Из карбоновых кислот по схеме:
2. Гидролиз полипептидов (белков):
3. Микробиологический синтез. Известны микроорганизмы, которые в процессе жизнедеятельности продуцируют б - аминокислоты белков.
1.5 Физические свойства
Аминокислоты представляют собой кристаллические вещества с высокими (выше 250°С) температурами плавления, которые мало отличаются у индивидуальных аминокислот и поэтому нехарактерны. Плавление сопровождается разложением вещества. Аминокислоты хорошо растворимы в воде и нерастворимы в органических растворителях, чем они похожи на неорганические соединения. Многие аминокислоты обладают сладким вкусом.
1.6 Химические свойства
Аминокислоты амфотерные органические соединения, для них характерны кислотно-основные свойства.
I. Общие свойства
1. Внутримолекулярная нейтрализация > образуется биполярный цвиттер-ион:
Водные растворы электропроводны. Эти свойства объясняются тем, что молекулы аминокислот существуют в виде внутренних солей, которые образуются за счет переноса протона от карбоксила к аминогруппе:
NH2-CH2-COOH - NH3-CH2-COO
цвиттер-ион
Водные растворы аминокислот имеют нейтральную, кислую или щелочную среду в зависимости от количества функциональных групп.
2. Поликонденсация > образуются полипептиды (белки):
При взаимодействии двух б-аминокислот образуется дипептид.
3. Разложение > Амин + Углекислый газ:
NH2-CH2-COOH > NH2-CH3 + CO2^
II. Свойства карбоксильной группы (кислотность)
1. С основаниями > образуются соли:
NH2-CH2-COOH + NaOH > NH2-CH2-COONa + H2O
натриевая соль аминоуксусной кислоты
2. Со спиртами > образуются сложные эфиры - летучие вещества (р. этерификации):
NH2-CH2-COOH + CH3OH HCl(газ)> NH2-CH2-COOCH3 + H2O
метиловый эфир аминоуксусной кислоты
3. С аммиаком > образуются амиды:
NH2-CH(R)-COOH + H-NH2 > NH2-CH(R)-CONH2 + H2O
4. Практическое значение имеет внутримолекулярное взаимодействие функциональных групп е-аминокапроновой кислоты, в результате которого образуется е-капролактам (полупродукт для получения капрона):
III. Свойства аминогруппы (основность)
1. С сильными кислотами > соли:
HOOC-CH2-NH2 + HCl > [HOOC-CH2-NH3]Cl или HOOC-CH2-NH2*HCl
2. С азотистой кислотой (подобно первичным аминам):
NH2-CH(R)-COOH + HNO2 > HO-CH(R)-COOH + N2^+ H2O
гидроксокислота
Измерение объёма выделившегося азота позволяет определить количество аминокислоты (метод Ван-Слайка)
IV. Качественная реакция
1. Все аминокислоты окисляются нингидрином с образованием продуктов сине-фиолетового цвета!
2. С ионами тяжелых металлов б-аминокислоты образуют внутрикомплексные соли. Комплексы меди (II), имеющие глубокую синюю окраску, используются для обнаружения б-аминокислот.
II. УРОВНИ СТРУКТУРНОЙ ОРГАНИЗАЦИИ БЕЛКОВЫХ МОЛЕКУЛ
Последовательность чередования аминокислотных остатков в полипептидной цепи называется первичной структурой белка (или первым уровнем структурной организации белковой молекулы).
Закручивание полипептидной цепи белка в спиралеобразную структуру (б-спираль) происходит вследствие взаимодействия посредством образования водородных связей между кислородом карбонильной группы i-го аминокислотного остатка и водородом амидогруппы i+4 аминокислотного остатка.
Наряду со спирализованными участками в образовании вторичной структуры белка принимают также участие в-структуры параллельная и антипараллельная, и в-изгиб.
При упаковке вторичной структуры белка в пространстве образуется третичная структура белка, состоящая из всех компонентов вторичной структуры. При образовании третичной структуры белка происходят гидрофобные, ионные (электростатические), водородные ковалентные взаимодействия между группировками в боковых радикалах аминокислотных остатков полипептидной цепи.
С появлением третичной структуры у белка появляются и новые свойства - биологические. В частности, проявление каталитических свойств связано именно с наличием у белка третичной структуры. И наоборот, нагревание белков, приводящее к разрушению третичной структуры (иначе известно как денатурация) одновременно приводит к утрате биологических свойств.
Четвертичная структура белка подразумевает такое объединение белков третичной структуры, при котором появляются новые биологические свойства, не характерные для белка в третичной структуре. Каждый из белков - участников третичной структуры - при образовании четвертичной структуры называют субъединицей или протомером. В образовании четвертичной структуры белка принимают участие те же связи, что и при образовании третичной структуры, за исключением ковалентных.
Объединение белковых молекул третичной структуры без появления новых биологических свойств называют агрегированным состоянием.
Биологический смысл появления четвертичной структуры у белков - экономия «генетического материала», поскольку каждая из субъединиц кодируется только одним геномом ДНК. К тому же, в случае появления ошибки при трансляции у одной из субъединиц, отпадает необходимость ресинтеза остальных субъединиц. Четвертичная структура в таком случае распадается на субъединицы, дефектная субъединица удаляется и вновь образуется четвертичная структура с участием нормальной субъединицы. В конце концов, появление ошибки менее вероятно при синтезе (трансляции) сравнительно небольшой полипептидной цепи.
Практически все белки-ферменты имеют четвертичную структуру и состоят, как правило, из четного числа протомеров (двух, четырех, шести, восьми).
III. КЛАССИФИКАЦИЯ БЕЛКОВ
В организме человека содержится свыше 50 000 индивидуальных белков, отличающихся первичной структурой, конформацией, строением активного центра и функциями. Однако до настоящего времени нет единой и стройной классификации, учитывающей различные особенности белков. В основе имеющихся классификаций лежат разные признаки. Так белки можно классифицировать:
* по форме белковых молекул (глобулярные - округлые или фибриллярные - нитевидные)
* по молекулярной массе (низкомолекулярные, высокомолекулярные)
* по выполняемым функциям (транспортные, структурные, защитные, регуляторные и др.)
* по локализации в клетке (ядерные, цитоплазматические, лизосомальные и др.)
* по структурным признакам и химическому составу белки делятся на две группы: простые и сложные. Простые белки представлены только полипептидной цепью, состоящей из аминокислот. Сложные белки имеют в своем составе белковую часть и небелковый компонент (простетическую группу). Однако и эта классификация не является идеальной, поскольку в чистом виде простые белки встречаются в организме редко.
3.1 Характеристика простых белков
К простым белкам относят гистоны, протамины, альбумины и глобулины, проламины и глютелины, протеиноиды.
Гистоны - тканевые белки многочисленных организмов, связаны с ДНК хроматина. Это белки небольшой молекулярной массы (11-24 тыс.Да). По электрохимическим свойствам относятся к белкам с резко выраженными основными свойствами (поликатионные белки), ИЭТ у гистонов колеблется от 9 до 12. Гистоны имеют только третичную структуру, сосредоточены в основном в ядрах клеток.
Основная функция гистонов - структурная и регуляторная. Структурная функция состоит в том, что гистоны участвуют в стабилизации пространственной структуры ДНК, а следовательно, хроматина и хромосом. Регуляторная функция заключается в способности блокировать передачу генетической информации от ДНК к РНК.
Протамины - своеобразные биологические заменители гистонов, но отличаются от них составом и структурой. Это самые низкомолекулярные белки (М - 4-12 тыс. Да), обладают резко выраженными основными свойствам из-за большого содержания в них аргинина (80%).
Как и гистоны, протамины - поликатионные белки. Они связываются с ДНК в хроматине спермиев и находятся в молоках рыб.
Сальмин - протамин из молоки лосося.
Скумбрин - из молоки скумбрии.
Протамины делают компактной ДНК сперматозоидов, т.е. выполняют как и гистоны, структурную функцию, однако не выполняют регуляторную.
Альбумины и глобулины.
Альбумины (А) и глобулины (Г).
А и Г белки, которые есть во всех тканях. Сыворотка крови наиболее богата этими белками. Содержание альбуминов в ней составляет 40-45 г/л, глобулинов 20-30 г/л, т.е на долю альбуминов приходится более половины белков плазмы крови.
Альбумины-белки относительно небольшой молекулярной массы; они имеют отрицательный заряд и кислые свойства, ИЭТ - 4,7, содержат много глутаминовой аминокислоты. Это сильно гидратированые белки, поэтому они осаждаются только при большой концентрации водоотнимающих веществ.
Характерным свойством альбуминов является их высокая адсорбционная способность. Они адсорбируют полярные и неполярные молекулы, выполняя транспортную роль. Это неспецифические переносчики они транспортируют гормоны, холестерол, билирубин, лекарственные вещества, ионы кальция. Связывание и перенос длинноцепочных жирных кислот - основная физиологическая функция сывороточных альбуминов. Альбумины синтезируются преимущественно в печени и быстро обновляются, период их полураспада 7 дней.