Материал: Экзамен по БиоХимии
Аминокислоты и пептиды
Нейтральной аминокислотой является: валин
Биполярный ион моноаминомонокарбоновой аминокислоты заряжен: электрононейтрален
В изоэлектрической точке белок: обладает наибольшей степенью ионизации
Изоэлектрическую точку при рН=9,74 имеет: лизин
Иминокислотой является: пролин
Аминокислот, входящие в состав белка, являются: а-аминопроизводными карбоновых кислот
Установить соответствие:
Цитруллин – диаминомонокарбоновые
Цистин – диаминодикарбоновые
Треонин – моноаминомонокарбоновые
Глутаминовая – моноаминодикарбоновые
Установить соответствие:
Изолейцин – неполярные (гидрофобные)
Аспарагиновая кислота – заряженные отрицательно
Серин – полярный, но не заряженный
Гистидин – положительно заряженные
Оптической активностью не обладает аминокислота: глицин
Серосодержащими аминокислотами являются: цистеин
В состав белков не входят а/к: в-аланин, у-аминомаслянная кислота
Гидроксигруппу содержат аминокислоты: серин, треонин
Стереоизомеры аминокислот обозначаются в соответствии: с направлением вращения плоскости поляризации поляризованного света
Угол поворота плоскости поляризации измеряют при помощи: поляриметра
Белки, структуры и функции
Белки характеризуются: амфотерными свойствами
Впервые аминокислотная последовательность была расшифрована для: рибонуклеазы
Установите соответствие (элементный химический состав белка-содержание в процентах
Углерод - 50-55
Кислород – 21-23
Азот 15-17
Водород 6-7
Сера 0-3
Установите соответствие (белки-высший уровень пространственной структуры)
Олигомерные – четвертичная
Протомерные – третичная
Первичная структура белка не характеризуется тем: в ее формировании участвуют слабые связи
Пептидная связь в белках является: частично одинарной, частично двойной (скорее имеет некоторые свойства двойной связи, тупо сформулированный вопрос)
Пептидная связь в белках имеет преимущественно: транс-конфигурацию
В а-спирали белка водородные связи: параллельны оси спирали, водородная связь замыкается через 4 а/к остатка
Установите соответствие между параметрами а-спирали и числовым значением
Число а/к остатков на виток спирали – 3,6 нм
Диаметр спирали – 1,5 нм
Шаг спирали – 0,54 нм
Проекция одного а/к остатка вдоль оси спирали – 0,15 нм
Вторичная структура белка открыта: Л. Полингом
Препятствует образованию а-спирали а/к остаток – пролина
Гидрофобные боковые радикалы а/к остатков полипептидной цепи располагаются в глобуле: внутри молекулы, образуя гидрофобные области, небольшая часть гидрофобных радикалов находится на поверхности белковой глобулы
Вторичная структура природных белков представлена: участками а-спирали, в-структуры
В-структура представляет собой: зигзагообразную структуру
Наличие пролина в полипептидной цепи препятствует образованию а-спирали, так как пролин: в пептидной связи, образуемой пролином, нет атома водорода
Водородные связи более прочные: при антипараллельном расположении а/к остатков
В формировании третичной структуры белка не участвует связь: пептидная
Наиболее информативным методом изучения пространственной структуры белковых молекул является метод: рентгеноструктурного анализа
Олигомерным, как правило, является белки с молекулярной массой более: 60 000
Шапероны: защищают новосинтезированные белки от агрегации, принимают участие в формировании третичной структуры
Формирование четвертичной структуры белка является: генетически закодированным
Радикалы а/к остатков полипептидной цепи не участвуют в формировании структур молекул белка: первичной, вторичной
В процессе функционирования белковые молекулы: претерпевают конформационные изменения
В стабилизации четвертичной структуры не участвует связь: дисульфидная
Молекулярная масса белка варьируется в пределах: 6 – десятки тысяч кДа
Для определения молекулярной массы белка практически невозможно использовать метод: криоскопии
Скорость гель-фильтрации зависит от: молекулярной массы, (формы молекулы)
При денатурации белка не происходит: гидролиз пептидных связей
Спектрофотометрический метод количественного определения белка основан на их свойстве поглощать свет в УФ-области при: 280 нм
Общепринятая классификация простых белков основана на: функциональных особенностях
Повышенное содержание метионина и триптофана характерно для: животных альбуминов
Аминокислоты аргинин и лизин составляют 20-30% а/к состава белков: гистонов
Белки волос кератины относятся к группе: глютелинов
50% белков плазмы крови составляют: у-глобулины
В ядрах клеток эукариот присутствуют главным образом: глобулины
Какая фракция белков сыворотки крови содержит иммуноглобулины G: у-глобулины
К протеноидам относятся: фиброин – белок шелка, коллаген - белок соединительной ткани
Необычность аминокислотного состава фибриллярного белка коллагена определяется наличием в нем большого количества (20-30%) а/к: пролина, глицина
Ортофосфорная кислота в фосфопротеинах обычно ковалентно связана: с гидроксигруппой серина, с гидрокигруппой треонина
К фосфопротеинам относятся: оризенин риса, сывороточный альбулин
Установить соответствие (металлопротеины-металл)
Карбоангидраза – Zn2+
Ксантиноксидаза – Mo2+
Тирозиназа – Cu2+
АТФ-аза – Mg2+
Каталаза – Fe3+
К медьсодержащим белкам относятся: церулоплазмин
Железосодержащим белками являются: гемосидерин, ферритин
Углеводы связаны с белковой частью молекулы гликопротеинов: гликозидной
Связь между углеводным компонентом и апобелком в гликопроидах осуществляется через радикалы аминокислотых остатков: лизина, аргинина
В состав гиалуроновой кислоты входят: Д-глюкурозовая кислота, N-ацетил-D-глюкозамин
В состав углеводного компонента гликопротеинов не входят – Д-глюкоза
В состав гема входит: пиррол
Гем представляет собой: 4 алкилированных пиролльных кольца, соединениях метиновыми группами и Fe
Олигомерными молекулами являются гемопротеины: каталаза, гемоглобин
Гемоглобин взрослого человека состоит из 4х субъединиц – 2а, 2в
Молекулярная масса гемоглобина: 68 кДа
Трехвалентное железо содержится: в метгемоглобине
Негемовое железо содержится: в цитохромоксидазе
Кривая насыщения гемоглобина кислородом: является стигмоидной
Белки выполняют различные функции, кроме: генетической
Денатурация белков происходит в результате: агрегации белковых глобул, изменений пространственных структур
Ферменты
Автором теории индуцированного соответствия в ферментативном катализе явл: Д. Кошланд
Соответствие:
Ферм катализируемая р-ия
Протеиназа - гидролизует пептидные связи
Цитохром С- переносит эл
Протеинкиназа - фосфорилирует белок
Каталаза - расщепляет H2O2
Альфа- амилаза - гидролизует пептидные связи
Абсолютной специфичностью обладает: уреаза
Простые ферменты состоят из АК
сходными чертами между ферментными и неферм катализаторами явл: 1) катализ только энергетически возможных реакций; 2)обратимость катал-ой р-ии
Скорость ферментной реакции зависит от: концентрации Ф
активный центр сложного фермента состоит из: АК остатков, ассоциированных с небелковыми в-ми
К коферментам относятся: НАД+; витамин В1
класс Фермента указывает на: тип ХР, катализируемой данным Ф
Соответствие:
Тип Ф по классификации Ферм
1 --- оксидоредуктазы
2 --- трансферазы
3 --- гидролазы
4 --- лиазы
5 --- изомеразы
6 --- лигазы
Константа Михаэлиса числена равна такой концентрации субстрата, при кот скорость реакции равна: 1/2 максимальной
Конкурентными ингибиторами Ф явл: в-ва, по структуре подобные субстрату
Простетическая группа (формула ГЕМА)вход в сост Ф: гемоглобина
Каждый Ф имеет кодовый номер: четырхзначный
Для большинства Ф характерна кривая зависимости скорости реакции от концентрации субстрата: гиперболическая
Характер кривой скорости ферментативной реакции от pH определяется: ионизацией функциональных групп актвтиного центра Ф
Характер кривой скорости ферментативной реакции от температуры зависит от: денатурации белковой части Ф
Конкурентные ингибиторы явл: обратимыми
Активаторыми Ф явл: ионы Ме
Ф необратимо ингибируются под д-м: тяж Ме
В состав Ф, катализирующего ОДП входит: ТПФ
В состав Ф, катализирующего перенос эл и протонов входит: НАД+
Бесконкуретным ингибированием наз торможение Ф р-ии, вызванное присоединением ингибитора: к Ф-субстратному компл
Аллостерическими эффекторами Ф явл: прод превращения субстрата
Ингибирование аллостерического Ф происх в рез д-ия: отриц эффектора
Влияние концентрации субстрата на скорость р-ии аллостеричесого Ф описывается: сигмоидной кривой
Кривая зависимости скор от р-ии аллостерического Ф от конц субстрата свидетельствует о том, что: АЦ субъединиц функционируют кооперативно
Аллостеричекие Ф могут иметь: несколько аллостерических центров
Кинетика аллостерических Ф: описывается ур-ем М-М в определенных условиях
Соответствие:
Регуляция активности Ф механизм регуляции
Увел кол-ва Ф белка --- индукция генов
Уменьш акт протеиназ --- взаимод в Б ингибиторами
Модификация Ф акт в рез фосфоилирования Б--- д-ие протеинкиназ
Активация зимогенов --- ограниченный протеолиз
Мультиферментные комп: полиферментные системы, выол опр ф-ию
В Мультиферментных комп: прод превращения одного субстрата явл исх субстратом для след Ф
Для изоферментов хар: генетическое различие
Роль изоферментов в кл и тк связ: с регул тех или иных проц в обм в-в
Критерий, по кот отли изоферменты и множ молекул формы Ф, связан: с первичной стр Б
При взаимодействии Ф с субстратомконф изм характерны для: Ф и субстрата
АЦ простых Ф форм из: остатков нескольких АК
АЦ сложных Ф из: остатков нескольких АК и небелк комп
В результате взаимодействия Ф с субстратом энергия активации соот реакции: уменьш
До начала взаимодействия Ф и субстрата пространственные структуры их: приблизительно соот др др
Кислотно-основный катализ реализуется при наличии: кисл и осн групп в АЦ Ф
В рез иммобилизации Ф чаще всего изм его: стабильность, активность
При иммобилизации Ф на нерастворимых носителях появл возможность: получ прод р-ии, не загряз ферм белком
При иммобилизации Ф на водорастворимых носителях появл возможность : проводить ф процесс непрерывно в проточных реакторах
Ковалентное присоединение Ф к носителю предшествует: акт поверх носителя
При желудочно-кишечных забол в кач заместительной энзимотерапии прим: химотрипсин, трипсин
Для лечения вирусных инфекций наиболее эффективно прим: дезоксирибонуклезы
Для лечения тромбов наиб эффективно прим: стрептокиназы
Для лечения лейкозов прим Ф : L-аспарагиназу
При заболевании поджеудочной железы набл дефицит Ф: липазы
Наследственное заболевание фенилкетонурия имеет место в связи с недост Ф: фенилаланин-4- гидроксилазы
При инфаркте микокарда диагностическое значение имеет опр-ие в крови акти Ф: лактатдегидрогеназы
При заболевании печени клиническое знач имеет опр акт Ф: аспартатаминотрансферазы
Для очищения гнойных ран и удаления некротирующих тканей прим Ф: протеиназу
Для определения глюкозы прим Ф : глюкозооксидазу
При остром панкреатите диагностического значения имеет опр в крови Ф :альфа амилазы
Диагностическое тестом на рак предстательной железы явл: кислая фосфатаза
Кокарбоксилаза в крови определяется при помощи Ф : пирофосфатазы
В производстве глюкозу из крахмала получает при помощи Ф: фосфотазы
Соответствие:
Мочевина ---- уреаза
Глюкоза --- глюкозооксидаза
Этанол --- алкагольдегидрогеназа
Лактат --- лактатдегидрогеназа
Аспарагин ---- аспарагиназа
Строение липидов и клеточных мембран
. Липиды растворимы: в бензоле и в хлороформе
2. Ацилглицеролы относятся к группе: нейтральных липидов
3. Сложные липиды наряду с остатками многоатомных спиртов и высших жирных кислот содержат: азотсодержащие соединения, фосфорную кислоту, углеводы
4. Липиды в комплексе с белками входят в состав: биомембран клетки
5. Мононенасыщенной жирной кислотой является: олеиновая
6. Установить соответствие:
Глицерофосфолипид – полярная группа глицерофосфолипида
Фосфатидилхолин – б
Фосфатидилэтаноламин – в
Фосфатидилсерин – а
Фосфатидилглицерол – д
Фосфатидилинозитол - г
7. Указать каким свойством НЕ обладают природные высшие жирные кислоты: ненасыщенные кислоты имеют транс-конфигурацию
8. Назвать триацилглицерол:
1-пальмитоил,
2-олеионил, 3 - линоленоилглицерол
9. Назвать глицерофосфолипид: фосфатидная кислота
10. Установить соответствие
Арахидоновая – имеет наиболее низкую температуру плавления
Пальмитиновая – в жире человека содержится в наибольшем количестве
Олеиновая - содержит одну ненасыщенную связь
Стеариновая – имеет наиболее высокую температуру плавления
Линоленовая – должна поступать в организм человека с пищей
11. Установить соответствие
Компонент фосфолипида – название
Неполярная часть фосфолипида - диацилглицерол
Полярная часть фосфолипида – фосфорная кислота, холин, этаноламин, инозитол
12. Сфингофосфолипиды и гликолипиды содержат общий компонент: сфингозин
13. Наибольшее количество сфинголипидов содержится в мембранах клеток: нервной ткани
14. Церамид представляет собой: N - ацилсфингозин
15. Олигосахариды и аминосахара входят в состав: ганглиозидов
16. Стероиды являются производными: циклопентанпергидрофенатрена
17. Назвать стероид:
4) эргостерол
18. Установить соответствие
Стероид – особенности структуры
Холестерол – алифатическая цепь при С17 из восьми углеродных атомов, всего число атомов углерода 27
Эргостерол – степень ненасыщенности выше, всего число атомов углерода 28
19. Холестерол не является предшественником: витамина D2
20. При окислении 1 г жира выделяется энергия в количестве (кДж): 39,0
21. Йодное число является показателем: содержания в жире ненасыщенных жирных кислот
22. Назвать липоид - фосфатидальхолин
23. Назвать липоид - сфингомиелин
24. Установить соответствие
Липид – функции, локализация
Триацетилглицерол – выполняет энергетическую функцию
Глицерофосфолипид – локалиован преимущественно в мембранах всех типов клеток
Сфингомиелин – основные компоненты мембран нервных клеток
Холестерол – предшественник витамина д3