Материал: Экзамен по БиоХимии
Установить соответствие: (продукт декарбоксилирования, физиологические функции)
Серотонин – регулирует артериальное давление
Дофамин – предшественник эпинефрина и норэпинефрина
a-аминомасляная кислота – тормозной медиатор
гистамин – медиатор воспаления, аллергических реакции
Инактивацию биогенных аминов осуществляют: Моноаминоксидаза
Коферментом фермента, участвующего в распаде биогенных аминов, является: ФАД
В лечении заболеваний ЦНС используется декарбоксилированное производное: глутаминовой кислоты
Установите соответствие:
(форма выведения из организма азота, виды организмов)
Свободный аммиак – аммонителические: водные позвоночные
Мочевина – уреотелические: наземные позвоночные, человек
Мочевая кислота - урикотелические птицы, змеи, ящерицы
Обмен гемопротеинов
1.Установить соотвествие : продукт катаболизма гемоглобина: глобин – распадается до аминокислот протопорфин IX – необратимо распадается до образования желчных пигментов железо – депонирует в печени
2.При разрыве α-метинового мостика порфиринового кольца гемоглобина образуется: вердоглобин
3.Первым желчным пигментом, образующимися при катаболизме порфириновой структуры, является : биливердин
4.Превращение биливердина в билирубин катализирует фермент: биливердинредуктаза
5.Установить соответствие: билирубин крови прямой- дает прямую реакцию с диазореактивом, продукт конденсации с глюкуроновой кислотой непрямой- образует комплекс с альбуминами крови
6.В составе желчи билирубин секретируется в кишечник в виде: илирубиндиглюкуронида
7.В процессе восстановления билирубина микрофлорой кишечника не образуется: биливердин
8. Обезвреживание билирубина в печени происходит при участии фермента: УДФ-глюкуронил трансферазы
9. В норме моча человека содержит желчный пигмент: стеркобилиноген
10. Установить последовательность основных этапов синтеза гема:
Синтез дельта-аминолевулиновой кислота
Синтез порфобилиногена
Синтез уропорфириногена 3
Синтез копропорфириногена 3
Синтез протопорфириногена 9
Синтез протопорфирина 9
Присоединение Fe феррохелатазой
11. Дельта-аминолевулиновая кислота образуется при конденсации: Глицина и сукцинил-SKoA
12. Установить соответствие: Порфин - замещающие группы в положениях С1-С8 порфина Этиопорфин - 4 метильные, 4 этильные Мезопорфин - 4 метильные, 2 этильные, 2 карбоксивинильные Протопорфин - 4 метильные, 2 винильные, 2 карбоксиэтильные Копропорфин - 4 метильные, 4 карбоксиэтильные
13. Установить соответствие: Стадия синтеза гема - Локализация реакции Синтез дельта-аминолевулината – митохондрии Синтез порфобилиногена – цитозоль Синтез уропорфириногена – цитозоль Синтез протопорфина 9 – митохондрии Включение железа в протопорфин 9 - митохондрии
14. Коферментом дельта-аминолевулинат-синтазы является: пиридоксальфосфат
15. Источником железа в феррохелатазной реакции является: ферритин
16. Избыток железа в ретикулоэндотелиальных клетках печени и селезенки депонирует в: гемосидерине
17. В наибольших количествах ферритин откладывается: В печени, в селезенке, в костном мозге
18. Транспорт железа кровью в гемосинтезирующие клетки происходит в комплексе с белком: трансферрином
19. Синтез регуляторного фермента амилолевилинсинтазы в ретикулоцитах регулируется: железочувствительным белком
20. Ингибитором амилолевулинатсинтазы является: гем
Порфирин характеризуется повышенным содержанием:копропорфиринов, уропорфиринов
Обмен нуклеиновых кислот и нуклеотидов
1. Нуклеиновые кислоты расщепляются ферментами: нуклеазами
2. Нуклеотиды расщепляются ферментами: Нуклеотидазами
3. Нуклеозиды расщепляются ферментами: Нуклеозидазами
4. Установить соответствие: 1) аллантоин – некоторые наземные животные 2) аллантоиновая кислота – амфибии и рыбы 3) мочевая кислота – приматы, птицы, рептилии, животные 4) глиоксилат и мочевина – глиоксилат и мочевина
5. Назвать основание: гипоксантин
6. Назвать основание: мочевая кислота
7. Установить соответствие: 1) адениндезаминаза - реакция окисления пуринов 2) гуаниндезаминаза – фосфоролитический распад jV-гликозидной связи 3) нуклеозидфосфорилаза - дезаминирование гуанина 4) ксантиноксидаза - дезаминирование аденина
8. При дезаминировании аденина образуется: Мочевая кислота
9. При дезаминировании гуанина образуется: Ксантин
10. Ксантиноксидаза катализирует реакции: окисления гипоксантина, окисления ксантина
11. Конечными продуктами катаболизма пиримидиновых оснований являются: в-аланин, глиоксиловая кислота
12. Синтез пуриновых нуклеотидов при реутилизации азотистых оснований происходит с участием ферментов: аденинфосфорибозилтрансферазы, гипоксантингуанинфосфорибозилтрансферазы
13. Соединения – источники атомов пурина: Глицин, глутамин, формилтетрагидрофолат, ?СО2?
14. Соединение – источники атомов оротовой кислоты: Аспартат
15. Установить соответствие: 1) карбамоилфосфатсинтетаза 1 – донором азота в реакции является аммиак, локализована в митохондриях, фермент синтеза мочевины 2) карбамоилфосфатсинтетаза 2 – донором азота в реакции является глутамин, локализована в цитозоле, фермент синтеза пиримидиновых оснований
16. Установите соответствие: 1) ЦТФ – синтетаза – аминирование УТФ амидной группой глутамина 2) оротоидинмонофосфатдекарбоксилаза – фосфорилирование нуклеотидмонофосфата 3) нуклеотидмонофосфаттрансфераза – синтез нуклеотида из оротовой кислоты пФРПФ 4) оротатфосфорибозилтрансфера – образование УМФ и ОМФ
17. Установите соответствие: 1) УМФ в ЦМФ - аминирование 2) дТМФ в дТДФ - фосфорилирование 3) дУМФ в дТМФ - метилирование 4) ЦДФ в дЦДФ – восстановление
18. 5-фосфорибозил-1-пирофосфат необходим для биосинтеза: Пуриновых и пиримидиновых нуклеотидов
19. Адениловая кислота синтезируется в реакции взаимодействия инозин-5-фосфата: С ГТФ и аспарагиновой кислотой
20. Гианиловая кислота синтезируется в реакции взаимодействия инозин-5’-фосфата: С НАД+,глутамином и АТФ
21. Уридин-5’-фосфат образуется из: оротовой кислоты
22. Инозиновая кислота является предшественником: Адениловой и гуаниловой кислот
23. Карбамоилфосфат, образующийся в биосинтезе пиримидиновых нуклеотидов, синтезируется из: Глутамина, СО2 и 2 АТФ
24. 5-фосфорибозил-1-пирофосфат образуется из: рибозо-5-фосфата и АТФ
25. Реакцию синтеза 5-фосфорибозил-1-пирофосфата катализирует фермент: ФРПФ-синтетаза
26. Ферменты нуклеозидмонофосфаткиназы катализируют реакции: ГМФ в ГДФ
27. В реакциях восстановления рибонулеотидов в дезоксирибонуклеотиды непосредственным донором водорода является: Тиоредоксин
28. Для превращения дУМФ в дТМФ необходимы: N5,N10-метилен-тетрагидрофолат, тимидилатсинтаза
29. В состав рибонуклеотидредуктазного комплекса, участвующего в восстановлении гидроксильной группы в полложении С2 рибозы, не входит: ФАДН2
30. Донором метильных групп в реакции превращения дУМФ в ТМФ является: Метилен-тетрагидрофолат
31. Регуляторными ферментами синтеза инозинмонофосфата является: фосфорибозилпирофосфатамидотрансфераза, фосфорибозилпирофосфатсинтетаза
32. Регуляторными ферментами синтеза пиримидиновых нуклеотидов являются: аспататкарбамоилтрансфераза, карбамоилфосфатсинтетаза 2
33. Аллостерическими ингибиторами регуляторных ферментов синтеза пиримидиновых нуклеотидов являются: УТФ, ЦТФ
34. Установить соответствие: регуляторный фермент – ингибитор 1) фосфорибозилпирофосфатсинтетаза - АМФ 2) фосфорибозилпирофосфатаминотрансфераза – ГДФ 3) аденилосукцинатсинтетаза - АМФ 4) инозинмонофосфатдегидрогеназа – ГМФ
35. Причиной развития оротоцидурии могут стать следующие биохимические нарушения: избыточная ферментативная активность карбамоилфосфатсинтетазы подавление активности фермента оротатфосфорибозилтрансферазы подавление активности фермента оротидинмонофосфатдекарбоксилазы
36. Причиной развития подагры могут стать следующие биохимические нарушения: активация синтеза пуриновых нуклеотидов подавление реутилизации пуриновых нуклеотидов
37. Для лечения гиперурекимии применяют препарат аллопуринол, который является конкурентным ингибитором фермента: ксантиноксидазы
Биотрансформация ксенобиотиков живыми системами
1. Фармацевтическая биохимия изучает: биохимические основы технологии лекарственных форм
2. Биохимические методы используются при стандартизации и контроле качества: белково-липидных гормонов, ферментов
3. Высокая специфичность иммуноферментного анализа обеспечивается применением: моноклональных антител
4. Каталитическая активность ферментов при иммобилизации чаще всего: уменьшается
5. Стабильность ферментов при иммобилизации: возрастает
6. Липосомальные лекарственные формы проникают в клетку путем: облегченной диффузии, эндоцитоза
7. Биогенными лекарственными препаратами являются: гормоны
8. Терапевтическое действие барбитуратов при их биотрансформации в организме: снижается
9. В организме основные метаболические превращения лекарств-ксенобиотиков протекают: в печени
10. Участие гидролитических ферментов ЖКТ в биотрансформации лекарств объясняется их: относительной групповой специфичностью
11. В клетках печени наиболее эффективная ферментативная метаболизма ксенобиотиков локализована: в эндоплазматическом ретикулуме
12. Скорость окислительной биотрансформации ксенобиотиков возрастает при совместном приеме их с фенобарбиталом, который: индуцирует синтез цитохрома Р-450
13. Реакции II фазы метаболизма, как правило, приводят: к полной потере биологической активности
14. Липотропные фармакопрепараты метаболизируют преимущественно с участием ферментов: микросомальных монооксигеназ
15. При гипоальбуминемии дозы лекарственных препаратов должны быть: уменьшены
16. Индукторы типа метилхолантрена ускоряют метаболизм: бензантрацена
17. Скорость реакций окислительного деалкилирования фармакопрепаратов на фоне введения фенобарбитала: увеличивается
18. Окислительное N-деалкилирование наркотиков приводит: не изменяет токсичности
19. Продуктами окислительного деалкилирования фенацетина являются: N-ацетил-п-аминофенол и формальдегид
20. Метаболит никотина образуется в результате его: N-оксиления
21. Люминал в эндоплазматическом ретикулуме печени может подвергаться: ароматическому гидроксилированию
22. Указать, какие реакции не относятся к цитохром Р-450-зависимым реакциям биотрансформации ксенобиотиков: метилирования
23. Барбитураты в организме человека подвергаются: ароматическому гидроксилированию
24. Ксенобиотики, содержащие свободную аминогруппу у ароматического кольца, преимущественно подвергаются: ацетилированию
25. В биосинтезе кофермента глюкуронилтрансферазы принимает участие: УТФ
26. Ацетильной конъюгации подвергаются лекарственные вещества и (или) их метаболиты, имеющие свободную группу: NH2
27. Указать, какие виды не относятся к реакциям конъюгации: фосфатный
28. Реакции конъюгации ксенобиотиков катализируют ферменты класса: трансфераз
29. Ариламиноацетилтрансферазы, катализирующие реакции ацетильной конъюгации, локализованы: в цитозоле
Биологическое окисление
Образование конечных продуктов обмена – экзергонические
Синтез биомолекул – эндергонические
Часть энергии системы, которую можно использовать для совершения работы при постоянных температуре и давлении, называется – свободной энергией (3)
В эндергонических процессах ΔG имеет значение – положительная
Конечными продуктами обмена являются – H2O, CO2, мочевина
Указать в каких процессах не используется энергия, освобождающаяся при оксилении питательных веществ –гидролиз концевой фосфоангидридной связи АТФ
Центральную работу в энергообмене всех типов клеток осуществляет система адениловых нуклеотидов
В молекуле АТФ макроэргической является связь фосфоангидридная
Указать, какое соединение не относится к макроэргическим – глюкозо-6-фосфат
Синтез АТФ -ΔµН+ - химическая работа
Транспорт веществ через мембрану против градиента концентрации - ΔµН+-осмотическая работа
Сокращение мышц – АТФ-механическая работа
Образование теплоты митохондриями животных в ответ на понижение окружающей температуры - ΔµН+- теплопродукция
Синтез АТФ и АДФ и Фн сопряжён с реакцией фосфоеноилпируват + Н2О Пируват + Фн (ΔG= - 61,9 кДж)
Реакции биологического окисления, сопровождающиеся трансформацией энергии химических связей окисляемых субстратов в энергию АТФ, протекают путём дегидрирования, с последующей передачей электронов на кислород.
Реакция дегидрирования, в которой акцептором водорода служит не кислород, а химическое вещество брожение???
Синтез АТФ в клетках эукариот протекает на внутренней мембране митохондрий
Первичными акцепторами электронов от окисляемого субстрата к молекулярному кислороду являются – пиридинзависимые дегидрогеназы
Поглощаемый при окислении кислород воздуха играет роль конечного акцептора электронов
Пиридинзависимые дегидрогеназы в качестве кофермента содержат НАД+, НАДФ+
К НАД+-зависимым дегидрогеназам, локализованным преимущественно в митохондриях, относятся – изоцитратдегидрогеназа, α- кетоглутаратдегидрогеназа
В состав HAД+ амид никотиновой кислоты, АМФ
Пиридинзависимые дегидрогеназы локализованы в цитозоле и митохондриях
Коферменты пиридинзависимых дегидрогеназ НАД+ и НАДФ+ являются динуклеотидами, в которых мононуклеотиды связаны между собой 5’,5’ – фосфоангидридной связью
Простетической группой первичных акцепторов водорода флавиновых дегидрогеназ является - ФАД
В состав простетической группы НАДН КоQ- оксидоредуктазного комплекса входит – ФМН
В состав простетических групп флавиновых дегидрогеназ входит витамин В2
Установить соответствие стандартных редокс-потенциалов
НАД+/НАДН - - 0,32
ФАД-белок/ФАДН2-белок - 0,05
КоQ/KoQH2 -0,04
Цит b (Fe2+)/Цит b (Fe3+) +0,07
Цитохром а3 (Fe 2+)/ цитохром a3 (Fe3+) +0,55
Активной частью молекулы ФАД или ФМН является изоаллоксазин
В состав НАДН: КоQ – оксидоредуктазного комплекса (комплекс I дыхательного ансамбля) помимо флавинового фермента входят: железосерные белки
Убихинон переносит электроны между ферментными комплексами дыхательной цепи митохондрий 1 и 3, 2 и 3
KoQ является производным бензохинона
Хелатный комплекс железа с 1,3,5,8 – тетрамил-2,4- дивинил-6,7-дипропионовокислым порфином в качестве простетической группы содержит цитохром b
Синтез АТФ за счёт энергии, выделящейся при переносе электронов от окисляемого субстрата к молекулярному кислороду, называют окислительным фосфорилированием
Выход энергии в дыхательной цепи рассчитывают по уравнению ΔG = -nF ΔE0, где n – количество переносимых электронов
Согласно хемиосмотической теории посредником двух процессов – дыхания и фосфорилирования – является Δµ
Установить процессы
Перенос электронов от НАДН – электрохимический потенциал увеличивается
Синтез АТФ – электрохимический потенциал уменьшается
Количество АТФ, образующееся при окислении 1 молекулы изоцитрата, равно 3
Количество энергии, выделяющейся при переносе электронов от ФАДН2 к молекулярному кислороду, обеспечивает синтез АТФ 2
Каталитически активный субкомплекс протонзависимой АТФ-синтетазы митохондрий (F1) ориентирован в матрикс митохондрий
Установить соответствие
Субкомплексы Н+ - АТФазы функции
F1 синтез АТФ
F0 формирование протонного канала
Разобщающим действием на процессы сопряженного окислительного фосфорилирования обладают протоноыоры, гидрофобные кислоты, 2,4 – динитрофенол
Коэффициент Р/О при окислении НАДН в присутствии 2,4-динитрофенол равен – 0
Ингибиторами высокомолекулярного комплекса IV, интегрированного во внутреннюю мембрану митохондрий, являются цианиды, СО
При блокировании амобарбиталом первого пункта переноса электронов по дыхательной цепи синтез АТФ в митохондриях возможен при использовании в качестве субстратов сукцината, ацил-КоА
К лекарственным средствам, разобщающим процессы окисления и фосфорилирования, относятся все нижеперечисленные препараты, кроме – адреналина
Синтез АТФ в присутствии ротенона (ингибитора НАДН- дегидрогеназы) будет происходить при использовании в качестве субстрата: сукцината
Дыхательным контролем называется регуляция скорости дыхания – концентрацией АТФ
Реакцию, идущую по схеме АН2 + SH + O2 A + SOH + H2O катализируют монооксигеназы
Микросомальное окисление осуществляется ферментными системами, локализованными преимущественно – в эндоплазматическом ретикулуме
Установить соответствие
Тип окисления роль кислорода
Митохондриальное является конечным акцептором электронов и используется лишь для образования воды
Микросомальное – непосредственно внедряется в окисляемое вещество и используется для образования воды
Функциональная роль микросомального окисления состоит в образовании кислородосодержащих органических соединений с «пластическими» целями, в гидроксилировании гидрофобных соединений с «детоксиционными» целями.
В реакциях, катализируемых аутооксидабельными флавопротеидами, кислород восстанавливается до Н2О2
Каталаза и пероксидаза локализуются преимущественно в пероксисомах
Пероксид водорода образуется в реакциях, катализируемых – оксидазами L-аминокислот и моноаминооксидазами
При одноэлектронном восстановлении кислорода образуется супероксидный радикал
Супероксидные радикалы токсичны для организма потому, что спонтанно ускоряют цепные реакции пероксидного окисления липидов, реагируют с белками и нуклеиновыми кислотами, вызывая изменение их конформации
Супероксиддисмутаза является обязательным компонентом аэробных организмов
Реакцию 2О2 - + 2Н+ Н2О2 + О2 катализирует фермент супероксиддисмутаза
Гем в качестве простетической группы не содержит такие ферменты-антиоксиданты, как супероксиддисмутаза, глутатионпероксидаза
Установить соответствие