Материал: Кн_О сущности разума человека

автономную, ничтожно малую часть (микрокосм) космической, в частности, земной среды - биосферы, объединяющей природу и человеческое общество (как множество взаимосвязанных и взаимодействующих друг с другом индивидов) в ноосферу – сферу разума, формирующую цивилизацию человека вида Гомо Сапиенс (Человек Разумный). Все живые организмы, не исключая человека, исторически рождены в биосфере, глобально зависят от ее материальной среды и существует благодаря постоянному обмену веществом и энергией с этой средой. Без обмена веществ (пища, вода) жизнь любого организма угасает, хотя некоторым одноклеточным организмам и удается существовать очень длительное время, иногда миллионы лет, в неактивном состоянии (анабиоз), например, в виде обезвоженных спор.

Внутри живого организма активный обмен веществ определяется как метаболизм, состоящий из двух процессов противоположной направленности – анаболизма (подъем,

синтез, ассимиляция; образование с затратой энергии сложных органических соединений из более простых) и катаболизма (спад, распад, диссимиляция; разрушение сложных органических соединений на более простые органические и неорганические вещества с высвобождением свободной энергии). Самостоятельная, относительно автономная жизнь индивида возможна лишь благодаря его природной самоорганизации и саморегуляции через свой внутренний механизм гомеостаза, который обеспечивает динамическое физико-химико-биологическое постоянство внутренней среды организма и его закономерное биологическое развитие, включая рост, взросление, размножение, старение и смерть.

Жизнедеятельность человеческого организма можно в общем виде представить (исключая пока его духовную, сознательную, мыслительную деятельность)

как функционирование некой материальной многоуровневой биохимической системы.

Ее биохимические уровни в порядке усложнения структуры, или морфологии частей организма, можно условно описать биохимической пирамидой, в основании которой находятся ХЭ, а в вершине – целостный организм (промежуточные уровни: молекулы – макромолекулы – органеллы – клетки – органы – системы органов, или физиологические системы). Основная структурная единица любого живого организма – это способная к самовоспроизведению клетка, содержащая внутри своей оболочки (клеточной мембраны) цитоплазму и расположенные в ней различные органеллы, реализующие те или иные внутриклеточные физиологические функции. Главной органеллой эукариотической, или ядерной, клетки (а именно такие клетки, в отличие от клетокпрокариотов, лишенных выделенного ядра, формируют структуры всех многоклеточных организмов) является ее ядро, которое содержит хромосомы с наследственным материалом в виде генов, находящихся в последовательных полимерных цепочках РНК

и ДНК.

Совокупности высокодифференцированных, специализированных клеток (а

организм взрослого человека насчитывает до 30 трлн собственных клеток более чем 230 видов и около 40 трлн одноклеточных организмов – бактерий, содержащихся в его желудочно-кишечном тракте и способствующих как перевариванию пищи, так и утилизации ее отходов) образуют ткани организма (биология группирует их в 4 вида:

эпителиальная, соединительная, мышечная, нервная), а последние – органы (сердце, легкие, желудок, печень и т.п.). В свою очередь, ткани и органы группируются в физиологические системы (объединяют органы и ткани с общим функциями, строением и развитием), к которым относят костно-мышечную, пищеварительную, мочеполовую, сердечнососудистую, дыхательную, иммунную, гормональную, нервную и органы чувств. Физиологическая пирамида человеческого организма отражает рост сложности его структуры и функций в соответствии с эволюционным процессом (для человека это

антропогенез в форме фило- и онтогенеза, т.е. соответственно историческое развития вида и текущее развитие самого индивида) – от опорной конструкции (скелет, мышцы)

до высшей нервной деятельности (невризм).

Для формирования дальнейших понятий о связи материального с идеальным,

правда, пока еще не в сознании человека, а вне его психической деятельности - на уровне сложных биохимических веществ организма, обратимся к более подробному рассмотрению белков и нуклеиновых кислот. Классик марксизма когда-то популярно объяснял, что “жизнь есть способ существования белковых тел”, что, по сути, верно,

но неполно, ибо в те времена еще не было известно значение для жизни НК, хотя они под названием “нуклеины” были открыты в 1868 г., а термин “НК” был введен в науку в 1889 г. – незадолго до смерти классика.

Начнем с белков. Что такое белок - этот базовый строительный материал и основа любого живого организма, включая вирусы, бактерии, растения и животные (белки являются субстратом жизни в связи со своей способностью к самовоспроизведению и развитию посредством обмена веществ с окружающей средой)? Их характерные свойства – высокая реактивность (мера способности к химическим реакциям),

изменчивость и пластичность. Все биологические катализаторы, или ферменты, - это белки. К ним относятся и многие гормоны (например, инсулин, вазопрессин). Белки составляют структурную и функциональную основу всех видов тканей организма, включая нервную, входят в состав многих токсинов и антител иммунной системы, противодействующей ядам, инфекционным агентам и другим чужеродным веществам, попадающим во внутреннюю среду организма.

Белки – это высокомолекулярные (молекулярная масса от тысяч до нескольких миллионов а.е.м., или Да [Дальтон]) азотосодержащие (15-17% N) органические вещества (их основа – атом углерода =С= или его структурные цепи вида ...=С=С=...),

состоящие из большого количества (от 50 до 40 тыс. α-АК) разных (20 видов) альфа-АК

(точнее, α-АК-остатков, связанных друг с другом последовательно в одну или более линейных цепей пептидными связями), соединенных между собою химическими связями различного типа (ковалентные, водородные, ионные). Структура и свойства различных белков (в организме человека их насчитывают свыше 30 тыс. видов, а в целом в природе – до 1 трлн видов белков) определяются количеством α-АК-остатков в линейных цепях белкового полимера, их видовым набором (не каждый белок содержит все 20 видов АК), порядком их взаимного расположения в этих цепях, а также совокупностью дополнительных, помимо пептидных, связей (связей 2-го, 3-го и 4-го уровней,

определяющих в деталях и в целом пространственную конфигурацию, упаковку и специфические свойства белковых макромолекул) между полипептидными цепями (если их в белке более одной) или между α-АК-остатками.

Уточним, что α-аминокислоты (α-АК) – это органические соединения, в которых базовый, центральный 4-валентный атом углерода =С=, или αС-атом, связан непосредственно, напрямую, с 4-мя одновалентными функциональными группами:

аминогруппой –NH2 (производная аммиака NH3; сокр. N-группа; обладает свойствами основания, т.е. способна присоединять ион водорода H+), карбоксильной группой (карбоксил) –СOOH (сокр. С-группа; состоит из карбонильной =С=O и гидроксильной – OH групп; обладает свойствами кислоты, так как в водных растворах легко отдает протон – ион H+), атомом водорода –Н и боковым углеводородным радикалом –R, или боковой R-группой (может включать атомы фосфора и серы; напомним, что радикал –

устойчивая группа одного или более атомов, переходящих без изменений из одного ХС в другое в соответствующих реакциях).

Если общие свойства α-АК определяются их пептидными группами и связями, то их индивидуальные физико-химические свойства зависят от радикала R (его химического состава, заряда, способности к растворению в воде). В простейшем варианте таким радикалом может быть атом водорода: R=Н. В этом случае структурная формула α-АК имеет вид NH2-CH2-COOH и задает аминоуксусную кислоту,

или глицин (входит в состав многих белков и биологически активных соединений, играет в организме роль нейромедиатора, оказывая на мозг тормозящее, успокоительное,

снотворное действие). В случае R=СН3 (метил) образуется АК аланин (2- аминопропановая кислота NH2-CH(СН3)-COOH; легко превращается в печени в глюкозу).

В состав радикала R могут входить и такие дополнительные группы, как гидроксильная

(АК серин, треонин), карбоксильная (АК аспарагиновая и глутаминовая кислоты),

амидная (АК аспарагин, глутамин) и др. Молекулярная масса α-АК изменяется от 75 Да для самой простой α-АК (глицин C2H5NO2) до 204 Да для самой сложной α-АК

(триптофан C11H12N2O2).

Отметим, что помимо α-АК в природе существуют, но гораздо реже, и другие АК (в частности, β-, γ-, δ-), в которых атом углерода С, связанный с аминогруппой, структурно удален от карбоксильной группы, являющейся точкой отсчета, на один, два или три дополнительных углеродных радикала, например, NH2–δC–γC–βC–αC–COOH (в α-АК N-

иC-группы связаны друг с другом через один, центральный αС-атом: NH2–αС–СOOH).

Природа выбрала для создания белков более простые α-АК, способные объединяться в длинные пептидные цепи и формировать большие, разнообразные и относительно устойчивые белковые макромолекулы. АК в виде белков являются в человеческом организме вторым по массе (15-20%), после воды (65-70%), компонентом всех его клеток, тканей и органов.

АК объединяют в себе одновременно свойства карбоновых кислот (название

“кислота” отражено в наименовании всех АК, причем, часто их называют

аминокарбоновыми кислотами – АМК) и аминов (атом N с одним или двумя атомами H называют аминогруппой: =NH, -NH2) и поэтому амфотерны (от греч. amphoteros - и

тот и другой), т.е. проявляют в растворах при тех или иных реакциях свойства кислот и/

оснований (образуют соли как с кислотами, так и щелочами). В зависимости от количества в молекулах α-АК N- и С-групп выделяют нейтральные (по одной N- и C-

группе, например, глицин), основные (две N- и одна C- группа, например, лизин) и кислые (одна N- и две C- группы, например, глутаминовая кислота) аминокислоты. Главными химическими элементами белков являются 5 элементов: углерод С (50-54%), кислород O

(21-23%), азот N (15-17%), водород H (6-7%) и сера S (0,3-2,5%). Часть белков образует

комплексы с другими молекулами, содержащими фосфор, железо, цинк или медь.

Все АК можно рассматривать функционально как производные углеводородов (простейший углеводород – метан CH4), в молекулах которых есть карбоксильная группа

иаминогруппа (так, например, в формуле глицина присутствует углеводородная метиленовая группа –CH2–, а два атома водорода от метана заменены С- и N-группами),

или производные карбоновых кислот (например, уксусной кислоты CH3COOH), в

которых один или более атомов водорода замещены N-группами, или производные аминоуксусной кислоты (при замене одного атома водорода при α-атоме углерода С одновалентным простым или сложным радикалом –R).

АК, линейно связанные друг с другом пептидными связями, образуют пептиды

(от греч. peptos сваренный). Они могут состоять из двух – дипептиды (например, глутамин-триптофан), трех - трипептиды (например, лейцин-аланин-валин) или более АК в случаях олигопептидов (до 20 АК) и полипетидов (как правило, до 50, но иногда считают и до 100-300 АК). Пептиды образуются в организме при синтезе из АК или

являются продуктами метаболизма белков при их неполном, частичном гидролизе

(гидролиз – реакция ионного обмена между веществом и водою в качестве сильного растворителя, часто с участием катализаторов – гидролаз; гидролиз белков, приводящий к разрушению пептидных цепей до мономеров, до АК, следует отличать от их денатурации, в ходе которой все пептидные связи сохраняются, но разрушаются менее прочные водородные связи верхних, 2-го, 3-го и/или 4-го уровней, определяющие пространственную структуру белков, их биологическую активность и специфические свойства, которые при денатурации могут исчезнуть).

Кполипептидам относятся некоторые гормоны, токсины и антибиотики. Сами белки, в отличие от полипептидов, содержат до тысяч и десятков тысяч α-АК различного

вида. Так, например, белок гормона инсулина образован 2-мя полипептидными цепочками, содержащими в сумме 51 АК, белок гемоглобина образован 4-мя пептидными цепочками, содержащими в сумме 574 АК (молекулярная масса 17 кДа), фибриллярный белок мышц миозин – двумя скрученными пептидными цепями, содержащими свыше 2 тыс. АК (молекулярная масса 0,5 млн Да), а самый большой из одиночных белков титин, входящий, в частности, в состав камбаловидной мышцы, имеет свыше 38 тыс. АК

(молекулярная масса около 4 млн Да).

Как уже отмечалось, в структуру пептидов и белков входят не сами АК, а АКостатки, т.е. то, что остается от АК после их встраивания в полипептидные цепи

(встраивание происходит путем образования прочных ковалентных пептидных связей по двум противоположным, линейным, свободным концам каждой исходной АК: С-концу и N-концу, причем в этом процессе часть атомов кислорода и водорода АК, соединяясь друг с другом и образуя молекулу воды [-OH+H-=H2O], выделяется в раствор, в связи с чем, образование пептидов или белков рассматривают как реакцию конденсации аминокислот или белка). Все свойства пептидов и белков, включая их кислотоосновность, гидрофильность (растворимость) или гидрофобность (нерастворимость), активность или неактивность в химических реакциях, устойчивость или неустойчивость к физическим воздействиям, определяются количественным и качественным АК-составом, а специфические свойства самих АК, как уже отмечалось выше, - их радикалами R и вторичными, пространственными связями.

Завершая этот краткий обзор структур и свойств белков, необходимо отметить их разделение на простые белки, или протеины (от греч. protos первый; протеины состоят только из АК-остатков; к ним, в частности, относят такие водорастворимые белки, содержащиеся в плазме крови, яйцах или молоке, как альбумины, глобулины, а

также многие ферменты) и сложные белки, или протеиды, которые содержат помимо АК небелковые компоненты, например, углеводы (гликопротеиды), липиды

(липопротеиды), комплексы нуклеиновых кислот (нуклепротеиды) и др. Все простые белки образуются из АК протеиногенного происхождения, а при гидролизе распадаются соответственно только на АК или протеиновые полипептиды. Разрушение протеинов и протеидов могут происходить как в процессах метаболизма, так и под воздействием различных внутренних или внешних физико-химических факторов, включая нагрев, кипячение, воздействия излучений, кислот, щелочей, ферментов и т.п.

Следует также отметить, что белки тех или иных клеток и тканей организма не являются вечными, а постоянно и непрерывно находятся в процессе синтеза и распада,

анаболизма и катаболизма (конечные продукты азотистого распада в виде аммиака, мочевины и мочевой кислоты выводятся из организма, а новые АК и белки поступают в организм с растительной и животной пищей). У каждого вида белка есть свое время жизни в организме, определяемое периодом полураспада белка ТБ (время обновления половины белковых молекул той или иной ткани или органа). Очень медленно обмениваются белки соединительной ткани (коллаген), мышц (миозин) и мозга (миелин) - ТБ ≈180 сут, а вот, например, для белков печени и слизистой кишечника ТБ ≈10 сут. В целом же в организме человека период полураспада всех белков его тела составляет в среднем и по разным оценкам от 20 до 80 суток.

Итак, нам известно, что в природе для построения простых белков всех живых организмов используются 20 стандартных, но различных по виду α-АК, которые, вообще говоря, можно рассматривать в качестве белкового алфавита, содержащего 20 букв, или в качестве основания системы счисления, равного 20 (в отличие от привычных нам систем счисления – двоичной с основание 2 и всего лишь двумя цифрами 0 и 1; десятичной с основанием 10 и 10 цифрами от 0 до 9 или 16-ричной с основанием 16 и 16 цифрами

0,1,...,9, А,B,C,D,E,F). Помимо этих 20 типов АК известно свыше 400 разных, устойчивых (конечных) и неустойчивых (промежуточных) видов АК, каждый из которых отличается от других не только своим радикалом R, но и другими характеристиками (в свободном

устойчивом состоянии в природе выявлено около 240 видов АК, а в клетках и тканях организма человека - свыше 170 видов в свободном или связанном состояниях и еще около 200 видов АК синтезировано искусственным путем в лабораториях), но нас будут интересовать в дальнейшем именно простые белки с их регулярной, последовательной, цифро-буквенной структурой.

Из математической комбинаторики известно, что число перестановок, т.е.

соединений, которые можно составить из N предметов (все эти предметы, будь они не математическими, а объектами реального мира, должны быть по умолчанию различаемы между собою, чтобы их нельзя было бы спутать при любом изменении их пространственного расположении относительно друг друга), меняя всеми возможными способами их линейный порядок, равно РN=N! Например, при N=3 Р3=3!=1∙2∙3=6 [из трех букв А,B,C возможны 6 перестановок: ABC, ACB, BAC, BCA, CAB, CBA], а при N=20

Р20≈2,43∙1018, т.е., иными словами, из олигопептида, содержащего в цепи всего лишь 20

различных АК, можно путем их перестановок получить миллиард миллиардов различных пептидов (белков). Если же перейти от буквенной интерпретации пептидной последовательности к цифровой, то она обеспечит кодирование уже до 2020≈1026 различных чисел или состояний (100 триллионов триллионов), что в десятки миллионов раз больше возможных комбинаций от перестановок.

Синтез простых белков осуществляется в любом живом организме на основе его генетического кода, который обеспечивает высокую повторяемость и точность воспроизведения каждого специфического вида белка. Уточним, что вся совокупность различных белков в организме человека (протеома), составляющая порядка 30 тыс. их видов, коррелирует с количеством генов его генома, ибо гены используются не только как средство сохранения и передачи наследственной информации, но и для управления синтезом всех белков организма (напомним, что гены – это крупные единицы генетического кода, определяющие характерные признаки организма).

Важно осознать, что множество потенциальных комбинаций 20 стандартных

видов АК способно создать колоссальное разнообразие молекул пептидов и белков, что в конечном итоге приводит к громадному разнообразию живых организмов в природе. Следует учесть, что рост этого разнообразия, т.е. биохимических модификаций структур и функций протеинов, может происходить в живом организме не только в процессе трансляции белков с генетического кода, осложненной случайными ошибками (мутациями), но и в процессе всего их жизненного цикла под воздействием различных влияющих факторов внутренней и внешней среды.

Природе в ее экспериментах по созданию, размножению и эволюции живых организмов одних белков было недостаточно. Для передачи наследственных структур и функций между поколениями различных видов живых организмов, т.е. от материнской особи к дочерней, белки оказались недостаточно устойчивыми и прочными (я

предполагаю, что все-же именно белки были первым, пробным носителем наследственной информации у простейших одноклеточных организмов-прокариотов, возникших на Земле 3-4 млрд лет назад - именно к тому периоду относятся первые обнаруженные ископаемые аминокислоты). В процессе длительной эволюции одноклеточных, а вслед за ними и многоклеточных организмов, роль наследуемого материала (“плана организма”), природа возложила на свои новые биохимические соединения – нуклеиновые кислоты (НК) в виде РНК и ДНК (ДНК, как правило,

содержатся в ядре эукариотической клетки, а РНК – в рибосомах и цитоплазме клеток обоих типов – прокариотов и эукариотов; ДНК определяет структуру белков, а РНК участвует в их синтезе в качестве информационных, транспортных или рибосомальных РНК ).

НК – это водорастворимые высокомолекулярные органические соединения,

биополимеры (ДНК - самые крупные макромолекулы живых организмов - их молекулярная масса достигает десятков миллионов Да; РНК в сотни раз меньше), составляющие