Материал: Рогожин В.В., Рогожина Т.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции

19.8. Физико-химические процессы в мясе при хранении

рекиси. Процесс перекисного окисления протекает по механизму цепных реакций с вырожденным разветвлением цепей.

Инициирование цепных реакций могут осуществлять также радикалы, образующиеся при фотолизе молекул сенсибилизаторов, присутствующих в биогенных тканях в небольших количествах, но поглощающих основную часть действующего излучения. В биологических системах роль таких сенсибилизаторов могут выполнять многие соединения, включая ароматические аминокислоты (фенилаланин, тирозин, триптофан). При воздействии ультрафиолетового излучения образуются свободные радикалы. Кроме того, свободные радикалы могут образовываться и при наличии в тканях металлов переменной валентности (Fe2+, Fe3+, Cu2+, V2+, Mn2+, Co2+), инициирующих протекание одноэлектронных окислительновосстановительных реакций по следующей схеме:

R–OH + Co3+ → Co2+ + H+ + R—O

R′–OOH + Fe2+ → Fe3+ + OH– + R′O

Соединения, ускоряющие протекание перекисного окисления органических соединений, называются прооксидантами. Действие прооксидантов всегда основано на образовании в тканях радикалов, способных вступать во взаимодействие с молекулами окисляющегося соединения с образованием нового радикала, который обладает высокой реакционной способностью и может реагировать с кислородом воздуха. В результате появляется перекисный радикал. Реакция протекает по следующему механизму:

A + RH → AH + R

R + O2 → RO2

Константа скорости этого процесса равна 107…108 М–1 · с–1. Поэтому при концентрации кислорода в среде выше 10–6 М все радикалы R превращаются в радикалы RO2 . Перекисные радикалы могут взаимодействовать с новыми молекулами, превращаясь в гидроперекиси ROОН, при этом вновь образуется свободный радикал R :

RO2 + RН → ROОН + R

Протекание свободнорадикальных реакций при низкой температуре ухудшает качество пищевого продукта.

Перед использованием мороженое мясо размораживают, при этом степень биохимических превращений в мясе до замораживания и режимы хранения мяса в замороженном виде, а также способ размораживания обуславливают потери его качества.

Лучшие результаты достигаются при размораживании мяса после быстрого замораживания и мяса, замороженного в стадии окоченения.

503

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

Наибольшие потери в содержании биогенных соединений наблюдаются в мясе, медленно замороженном в стадии окоченения и с длительным сроком хранения в присутствии кислорода (причем производилось размораживание мелких кусков мяса).

При проведении медленного размораживания мяса на воздухе при температуре от 0 до +4 °С отмечается постепенное разрушение кристаллической структуры льда, при этом белки мяса больше поглощают высвободившейся жидкости. Хорошие результаты получаются при размораживании мяса в паровоздушной среде при температуре около 18 °С. В этих условиях хорошо сохраняется внешний вид мяса. Тогда как мясо, размороженное при температуре 30…35 °С, может приобрести дополнительный вес за счет поглощения влаги из окружающей среды.

19.8.2.Отрицательное влияние холодового сокращения на качество мяса

Использование низких температур пока является самым надежным способом длительного хранения мяса. Для замораживания предлагаются методы быстрого и медленного воздействия низких температур на мясо. Однако быстрое охлаждение мяса сопровождается проявлением так называемого холодового сокращения, результатом которого служит повышение жесткости мяса.

Таким образом, быстрое охлаждение способствует проявлению отрицательного показателя качества мяса, который обусловлен механизмами холодового сокращения мышечных волокон.

При этом сам процесс сокращения имеет своеобразную динамику при разных температурах. Так, при понижении температуры мышц от 40 до 10 °С величина сокращения мышц несколько понижается, выходя на минимальные показатели при температуре 14 и 10 °С. Однако дальнейшее понижение температуры приводит к возрастанию величины сокращения мышц.

В период холодового сокращения реализуются те же механизмы, которые проявляются в период послеубойного окоченения, только развивающиеся на фоне быстрых изменений температуры охлаждаемых мышц. При этом высокие скорости охлаждения обуславливают развитие холодового сокращения. Причем на этот процесс оказывает влияние содержание подкожных и внутримышечных липидов, замедляющих скорость охлаждения. Так, при охлаждении свинины из-за толстого слоя шпика холодового сокращения мышц не происходит.

Инициирующим началом в холодовом сокращении являются нарушения, возникающие в структурах и функционировании мембран. Лабильность этих структур обусловливает появление в среде при их нарушении ряда функционально активных веществ.

504

19.8. Физико-химические процессы в мясе при хранении

Быстрое понижение температуры мышц ниже 20 °С сказывается на работе Са2+-АТФазы, которая практически утрачивает активность. Всвязи с этим ионы кальция начинают выходить из цистерн и трубочек сакроплазматического ретикулума, инициируя процесс сокращения мышечных белков. Причем при быстром охлаждении концентрация АТФ в мышцах сохраняет более высокие значения, чем при постепенном их охлаждении. Это обусловливает появление большей жесткости у мяса, подвергнутого быстрому охлаждению, у которого проявляется холодовое сокращение, чем у мяса при послеубойном созревании.

Таким образом, чтобы понизить эффекты, вызванные холодовым сокращением, в первую очередь необходимо уменьшить содержание АТФ в мышечной ткани мяса до момента его быстрого охлаждения. Для этого используется метод электростимуляции, который позволяет полностью предотвратить проявление холодового сокращения. Кроме того, можно использовать двухступенчатый способ охлаждения, выдержав туши определенное время при положительной температуре и таким способом понизить темпы охлаждения мяса.

На практике это реализуется путем выдерживания мяса, полученного сразу после забоя животноых, при +10 °С в течение 14 ч.

Эффект холодового сокращения особенно выражен у изолированных мышц. Однако в случае, если мышцы фиксировались и при этом действия, вызывающие растяжение, преобладают над силой сокращения мышц, то это будет препятствовать проявлению холодового сокращения, которое осуществляется за счет имеющейся энергии АТФ.

19.8.3.Белки мяса при низкотемпературном режиме хранения

Молекулы высокомолекулярных соединений (белков) имеют определенную конформацию в полярной среде, структурные особенности которой задаются количеством аминокислотных остатков в полипептидной цепи, их природой и порядком расположения в первичной структуре. Сворачивание полипептидной цепочки зависит от функциональной принадлежности белка. Причем стабильность структуры белка определяется количеством окисленных поверхностных SH-групп, образующих S–S-связи, число которых коррелирует с устойчивостью молекулы белка к действию денатурирующих факторов, в том числе и к температуре. Дисульфидные (–S–S–) связи относятся к ковалентным неполярным типам связи. Кроме того, стабильность белков в водной среде может возрастать в присутствии других белков, а также ионов кальция.

Подвижность фрагментов белковой глобулы способствует уменьшению взаимодействия между доменами белка, чрезмерная подвижность

505

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

которых может привести к разрушению ее нативной структуры. Нарушение природной конформации белка наблюдается при воздействии ультрафиолета, присутствия тяжелых металлов, изменения полярности среды, а также при автоокислении, обусловленном действием активных форм кислорода. Процесс денатурации белков активно протекает при высоких температурах, но также может наблюдаться и при низких температурах.

Действие высокой температуры приводит к нарушению нативной структуры белка за счет увеличения подвижности фрагментов полипептидной цепочки, разрушению стабилизирующих ее слабых водородных, гидрофобных и гидрофильных связей.

При понижении температуры окружающей среды происходит процесс агрегирования белков в сложные комплексы с понижением их растворимости, которые обычно выпадают в осадок. Хранение мяса при низкой температуре проявляет изменения, которые возникают в структуре белков, обусловленные физико-химическими процессами, протекающими в охлажденном или замороженном мясе.

Переход из состояния охлаждения в замороженное мясо определяется кристаллизацией воды. В замороженном мясе основная масса воды (более 70 %) находится в виде кристаллов. Причем показатель растворимости белков коррелирует с пластичностью мышечных волокон.

Использование непродолжительного охлаждения при низких положительных температурах и с последующим хранением мяса при низких субкриоскопических температурах от –2 до –4 °С позволило получить продукт, по свойствам малоотличающимся от охлажденного мяса.

Исследование влияния различных режимов охлаждения позволило выявить следующее. Было показано, что максимальная экстрагированность белков свойственна парному мясу, тогда как охлаждение понижает растворимость белков. При этом минимум растворимости белков для охлажденного до +2 °С мяса приходится на 1…2-е сутки, а для переохлажденного, подвергнутого воздействию в течение 2 ч при –18 °С и хранившегося при –2 °С, аналогичные изменения отмечались на 4…5-е сутки.

После завершения окоченения растворимость миофибриллярных белков постепенно возрастает, но не достигает растворимости парного мяса.

Наиболее существенные изменения в составе белков происходят в мясе при хранении в охлажденном состоянии (+2 °С). При этом отмечалось уменьшение количества белковых фракций, в состав которых входит тропонин Т, а также увеличение почти в 4 раза экстрагированности актина. Аналогичные изменения наблюдались и в охлажденном мясе, тогда как в переохлажденном мясе эти изменения появляются несколько раньше.

Следует отметить, что влагоудерживающей способностью обладают белки мышечной ткани парного мяса. Минимальная влагоудерживающая

506

19.8. Физико-химические процессы в мясе при хранении

способность для мышц при одноступенчатом охлаждении отмечается на 5…6-е сутки хранения, а при двухступенчатом — через 7 суток после забоя животных. Однако со временем происходит восстановление влагоудерживающей способности белка до 90 % от исходного уровня.

Отмечается, что влагоудерживающая способность белков выдержанного замороженного мяса снижается быстрее, чем у быстрозамороженного, но в дальнейшем при хранении эти показатели выравниваются и существенных различий не наблюдается — они остаются на низком уровне.

Кроме того, установлено, что скорость замораживания влияет на качество мяса птицы и может изменяться в процессе его длительного хранения при низкой температуре. При хранении мяса бройлеров до 14 месяцев при –30 °С оптимальной является скорость замораживания 7,9 · 10–6 м/с. При этом несколько понижается растворимость саркоплазматических белков. Наибольшие различия в растворимости отмечались у миофибриллярных белков. Так, к 4…5 месяцам хранения растворимость миофибриллярных белков мяса при скорости замораживания 1,4 · 10–6 м/с уменьшалась на 21,1…24,5% от исходной, а при скорости замораживания 7,9 · 10–6 м/с составляла уже 17,3…21,0 %. Однако к 10-му месяцу хранения растворимость миофибриллярных белков возрастала до исходных значений.

Отмечены наиболее высокие качественные показатели мяса птицы к 10-му месяцу холодильного хранения, которые не зависели от скорости замораживания.

Воздействие низкой температуры на мышечную ткань приводит к разрушению мембран клеток. Основу мембран составляют липопротеиды, относящиеся к группе сложных белков, в состав которых входят еще и липиды. В организме животных липопротеиды выполняют транспортную функцию, осуществляют перенос нерастворимых в полярных растворителях соединений.

Из-за сложности структуры липопротеиды крайне чувствительны к понижению температуры среды, что является условием послеубойного созревания и хранения мяса.

Низкие отрицательные температуры способствуют быстрому разрушению упорядоченных клеточных структур, способствуя протеканию процессов вторичного взаимодействия белков и липидов. Во взаимодействие с белками вступают различные виды гидрофобных молекул, особенно активно эти действия протекают с денатурированными формами белков. Причем уровень этих процессов определяется сроками и условиями хранения мяса. Этот процесс усиливается при участии гидролитических ферментов, высвобождающихся в цитоплазму клетки из разрушенных кристаллами воды лизосом. Кроме того, разрушение клеточных структур активно протекает при действии механизмов апоптоза.

507