Материал: Рогожин В.В., Рогожина Т.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции

5.3. Простые и сложные белки

(S–S) связей. Нарушение этих процессов препятствует выходу белков из эндоплазматического ретикулума. Необходимость этих процессов продемонстрированы на белках лизосомальных мембран, которые синтезируются в эндоплазматическом ретикулуме, а затем переносятся в комплекс Гольджи для гликозилирования. Модифицированные таким образом белки приобретают способность меньше разрушаться, обеспечивая стабильность мембран и функционирование этих органелл в клетке.

Рекомбинантным считается белок, полученный искусственным путем, в состав полипептидной цепи которого введены чужеродные аминокислоты. Рекомбинатный белок получают путем встраивания в процессе транскрипции в первичную структуру белка новых аминокислот, искажающих его естественную аминокислотную последовательность. Таким путем получают искусственные белки с заданными свойствами.

5.3. ПРОСТЫЕ И СЛОЖНЫЕ БЕЛКИ

Условно белки можно разделить на две группы: простые и сложные. Простыми называются белки, в основе структуры которых полипептидная цепь, состоящая из аминокислотных остатков. В состав сложных белков кроме полипептидной цепи могут входить углеводы (гликопротеиды), липиды (липопротеиды), нуклеиновые кислоты (нуклеопротеиды) или различные неорганические и низкомолекулярные органические соединения (остатки фосфорной кислоты, ионы металлов, гем, флавинмононуклеотид, флавинадениндинуклеотид, липоевая кислота, тиаминпирофосфат и др.).

Наибольшие возможности для классификации белковых веществ представляют их физико-химические свойства, главным образом степень их растворимости и различная молекулярная масса. Кроме того, учитывают находящиеся в белковых молекулах соединения, не относящиеся к аминокислотам.

По современной классификации все белки разделяют на два класса: протеины, или простые белки, построенные только из остатков аминокислот, и протеиды, или сложные белки, состоящие из простого белка и прочно связанного с ним какого-либо другого соединения небелковой природы. Кроме того, в растениях следует выделить группу функциональных белков, выполняющих рецепторные, сократительные и другие функции.

Протеины. Эти простые белки разделяются на группы в зависимости от их растворимости в различных растворителях. Наиболее хорошо извлекаются и лучше изучены протеины семян растений.

Альбумины — белки, растворимые в воде. Они имеют относительно небольшую молекулярную массу; многие из них получены в кристаллическом состоянии. К альбуминам относят многие белки-ферменты. Ти-

83

Глава 5. Белки

пичный представитель этой подгруппы — альбумин куриного яйца. Альбумины встречаются во всех растительных тканях, а семена очень многих растений содержат их в количестве 0,5…2%. Представителями альбуминов являются лейкозины пшеницы, ржи и ячменя, рицин семян клещевины

инекоторые другие; определены их молекулярные массы и аминокислотный состав. Однако, как указывалось выше, следует учитывать, что многие альбумины, даже полученные в кристаллическом состоянии, могут быть разделены на ряд компонентов. Строго говоря, они не являются индивидуальными белками. Это относится и к другим группам белков. У животных альбумины преимущественно содержатся в крови.

Глобулины — белки, нерастворимые в воде или слабых кислотах, но растворимые в слабых растворах нейтральных солей. Для извлечения глобулинов чаще всего используют 4…10 %-ные растворы хлорида натрия или калия. Глобулины очень широко распространены в растениях, а в семенах бобовых растений и масличных культур они составляют основную массу белков. В семенах бразильского ореха и арахиса глобулины могут откладываться в кристаллической форме и легко обнаруживаются под микроскопом.

Из белков этой подгруппы наиболее хорошо изучены эдестин семян конопли, фазеолин семян фасоли, глицин семян сои, конглютин семян люпина, арахин семян арахиса, вицилин семян гороха и др. Молекулярная масса многих глобулинов равна 50000…300000 Да. Для многих из них определены размеры молекул и аминокислотный состав.

Проламины в воде не растворимы. Для них характерна растворимость в 70 %-ном этиловом спирте. Важная особенность проламинов состоит в том, что они встречаются главным образом в семенах злаков, в других растениях их очень мало. В них много пролина, амидов и глутаминовой кислоты, а основных аминокислот немного.

Кнаиболее изученным проламинам относятся глиадины пшеницы

иржи, гордеин ячменя, зеин кукурузы, авенин овса и др. Молекулярная масса большинства проламинов составляет несколько десятков тысяч.

Глютелины — белки, нерастворимые в воде, солевых растворах и этиловом спирте, но растворяющиеся в слабых растворах щелочей (0,2…2,0%- ных). Содержание этих белков в семенах некоторых растений достигает 1…3% массы семян. Наиболее хорошо изучены глютелины зерна пшеницы

ириса, получившие названия соответственно глютенин и оризенин. Глютелины, так же как и другие простые белки, состоят из ряда компонентов, различающихся по молекулярным массам и другим физико-химическим свойствам.

Гистоны — низкомолекулярные белки щелочного характера, содержащиеся в ядрах клеток и в значительной степени связанные с дезоксирибонуклеиновой кислотой. Особенно много таких белков в хромосомах,

84

5.3. Простые и сложные белки

где на их долю приходится до 50 % массы. Молекулярная масса гистонов колеблется от 10 000 до 20 000. Щелочной характер белков обусловлен высоким содержанием основных аминокислот в их молекулах; содержание наиболее щелочных аминокислот — аргинина и лизина — достигает в молекулах гистонов 25…30 %.

Протеиды. К группе сложных белков относятся такие, в состав которых, кроме белковой части, входит та или иная небелковая, так называемая простетическая группа, прочно связанная с белком. Отделить белок от небелковой части можно лишь после полного или частичного его гидролиза. Все протеиды делят на подгруппы в зависимости от природы небелковой части.

Гемопротеиды. Гембелки представляют собой группу белков и ферментов. Эти белки обладают различными функциями и механизмом действия. В растениях катализируют окисление или переокисление различных соединений кислородом (пероксидазы и цитохром-с-пероксидазы), участвуют в процессах переноса электронов (цитохромы b и с), катализируют разложение гидроперекисей (каталаза), восстановление кислорода до воды (цитохромоксидаза).

Функционально активной группой гемсодержащих белков является гем, представленный протопорфирином IX, пиррольные атомы азоты которого координируют с атомом железа. Структуры протопорфирина IX и гема показаны ниже. (Окраску гембелкам придает гем, который приобретает ее за счет наличия сопряженных двойных связей на протопорфирине.)

Липопротеиды. Основную транспортную функцию в растительном организме выполняют сложные высокомолекулярные белково-липид- ные структурные образования, которые называются липопротеидами.

85

Глава 5. Белки

В составе липопротеидов присутствуют белки, триацилглицерины, фосфолипиды, стероиды и их эфиры, жирные кислоты, жирорастворимые витамины.

Модель липопротеида

Липопротеиды предназначены для связывания и транспорта различных нерастворимых в воде соединений, в том числе и липидов. Кроме того, липопротеины входят в состав мембран митохондрий, ядра клетки, микросом и клеточной мембраны. Все липопротеиды имеют гидрофобное ядро, в состав которого входят липиды, окруженные полярными липидами и оболочкой из белков.

Рецепторные белки. Внутриклеточным рецепторным белком растений служит кальмодулин, который выполняет функцию модулятора Са2+-за- висимых процессов в клетках. Белок имеет молекулярную массу, равную 16,7 кДа, полипептидная цепочка представлена 148 аминокислотными остатками. Изоэлектрическая точка белка проявляется при рН 3,9…4,3. На поверхности белковой глобулы связываются четыре иона кальция, которые инициируют конформационные превращения, сопровождаемые увеличением α-спирализации третичной структуры белка. После этого комплекс Са2+ с кальмодулином инициирует активность протеинкиназы, фосфодиэстеразы, АТФазу актомиозина и других белков. При этом Са2+-кальмоду- линовый комплекс способен инициировать деятельность сократительных белков и микротрубочек.

Сократительные белки. Растения способны к проявлению движения, соизмеримому по быстроте в некоторых случаях со скоростью движения животных. Так, мухоловка производит захлопывание листа-ловуш- ки, стыдливая мимоза складывает листья при ударе, василек и барбарис

86