Материал: Рогожин В.В., Рогожина Т.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции

Глава 13. Метаболизм азота и аминокислот

Рис. 13.3. Участие глутамина в синтезе различных метаболитов

Синтез пролина. Это соединение относится к иминокислотам, представляет собой циклическое производное глутамата. В реакциях синтеза пролина участвуют два фермента (рис. 13.4). Вначале глутамат восста-

COOH

218

13.6. Реакции синтеза отдельных аминокислот

навливается до γ-полуальдегида. Реакцию катализирует глутаматкиназадегидрогеназа, использующая для протекания реакции АТФ и НАДФН. Образовавшийся γ-полуальдегид подвергается спонтанной циклизации с образованием 1-пирролин-5-карбоксилата. В завершении процесса пирролинкарбоксилатредуктаза восстанавливает 1-пирролин-5-кар- боксилат с образованием пролина. Последний регулирует весь процесс по типу обратной связи, выступая в качестве аллостерического ингибитора глутаматкиназа-дегидрогеназы.

Синтез серина. Образование серина в клетках растений может происходить в результате конденсации глицина с формальдегидом.

Кроме того, серин может синтезироваться из первичных продуктов фотосинтеза (рис. 13.5). Вначале 3-фосфоглицериновая кислота подвергается дегидрированию с образованием 3-фосфооксипировиноградной

COO–

H–C–OH O–

H–C– O – P – O–

HO

НАД+

1

Н+ + НАДН

COO–

C=O

CH2–O–PO32–

Глутамат

2

α-Кетоглутарат

COO–

+

H3N–C–H

CH2–O–PO32–

H2O

3

Фн

COO–

+

H3N–C–H

CH2OH

Рис. 13.5. Реакции синтеза серина (1 — фосфоглицератдегидрогеназа, 2 — фосфосеринтрансфераза, 3 — фосфосеринфосфатаза)

219

Глава 13. Метаболизм азота и аминокислот

кислоты, которая после переаминирования превращается в 3-фосфосе- рин. Последний при участии фосфатазы превращается в серин.

Синтез глицина. В растительных клетках глицин синтезируется из глиоксиловой кислоты при участии глутамат-глиоксилат-аминотрансферазы (1), а также при расщеплении серина и распаде треонина, реакции катализируют соответственно серингидроксиметилтрансфераза (2) и треонинальдолаза (3).

Треонин

В растениях глицин выполняет разнообразные функции. Он входит в состав белков, участвует в синтезе пуриновых нуклеотидов, гема, хлорофиллов, креатина, глутатиона, а также в реакциях взаимопревращения серина и треонина (рис. 13.6).

Синтез треонина. Треонин относится к группе незаменимых для животных аминокислот, поэтому синтезируется только в растительных тканях и некоторыми микроорганизмами. В реакции синтеза треонина участвует аспарагиновая кислота, которая вначале превращается в по-

Рис. 13.6. Взаимопревращения серина и треонина

220

13.6. Реакции синтеза отдельных аминокислот

луальдегид аспарагиновой кислоты (рис. 13.7). Реакцию катализирует аспартат-киназа-дегидрогеназа, расходующая АТФ и НАДФН. В дальнейшем β-полуальдегид восстанавливается до гомосерина. Реакция протекает при участии гомосериндегидрогеназы. Затем под действием гомосеринкиназы гомосерин подвергается фосфорилированию с образованием гомосеринфосфата. В завершении процесса синтеза гомосеринфосфат при участии треонинсинтетазы претерпевает внутримолекулярное превращение, которое сопровождается перемещением гидроксильной группы и отщеплением фосфорной кислоты. Реакция протекает в присутствии пиридоксальфосфата.

COOH

CH–NH2

CH2

COOH

АТФ НАДФН

1

Н3PO4 + АДФ НАДФ+

COOH

CH–NH2

CH2

C=O

H

НАДН

2

НАД+

COOH

CH–NH2

CH2

CH2–OH

АТФ

3

АДФ

COOH

CH–NH2

COOH

CH–NH2

CH–OH

CH3

Рис. 13.7. Реакции синтеза треонина (1 — аспартат-киназа-дегидрогеназа, 2 — гомосериндегидрогеназа, 3 — гомосеринкиназа, 4 — треонинсинтетаза)

221

Глава 13. Метаболизм азота и аминокислот

Синтез лейцина. В реакциях синтеза лейцина участвует ацетил-КоА, который донирует ацетил-радикалы для 2-оксоизовалерианата (рис. 13.8). Реакцию катализирует 2-изопропилмалатсинтаза. Затем через обратимую дегидратацию 2-изопропилмалат превращается в 3-изопропилмалат под действием 2-изопропилмалатдегидратазы. В дальнейшем 3-изопро-

CH–CH3

CH3

Рис. 13.8. Реакции синтеза лейцина (1 — 2-изопропилмалатсинтаза, 2 — 2-изо- пропилмалатдегидратаза, 3 — 3-изопропилмалатдегидрогеназа, 4 — лейцинаминотрансфераза)

222