Материал: Рогожин В.В., Рогожина Т.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции

Рис. 19.6. Процесс синтеза и распада гликогена (1 — гексокиназа, 2 — фосфоглюкомутаза, 3 — УДФ-пирофосфорилаза, 4 — гликогенсинтаза, 5 — нуклеозиддифосфокиназа, 6 — фосфорилаза)

468

19.4. Основные безазотистые экстрактивные соединения мышц

6-фосфат под действием фосфоглюкомутазы (2) превращается в глюко- зо-1-фосфат, который вступает в реакцию с УТФ. В результате образуется уридиндифосфатглюкоза и пирофосфат. Реакцию катализирует глюкозо- 1-фосфатуридилилтрансфераза (УДФ-пирофосфорилаза) (3). Завершается процесс синтеза гликогена переносом глюкозного остатка с УДФ-глюкозы на глюкозидную цепь гликогена. Реакция протекает при участии гликогенсинтазы (4). Высвободившийся УДФ восстанавливается до УТФ путем реакции фосфорилирования, которая протекает при участии нуклеозиддифосфаткиназы (5), использующей для этого молекулу АТФ.

Присоединение глюкозы к гликозидной цепи с образованием α-1,6-свя- зи катализирует специализированный гликогенветвящий фермент (глико- зил-(4→6)-трансфераза). Таким образом, обеспечивается резервирование углеводов в мышечной ткани, которые при необходимости могут обеспечить их энергозатратную работу.

Распад гликогена (гликогенолиз). Активная мышечная деятельность потребляет значительные пластические ресурсы, восполнить которые можно за счет последовательного отщепления от полисахаридной цепочки гликогена по молекуле глюкозы (см. рис. 19.6). Процесс инициируется фосфорилазой (6), отщепляющей от гликогена фосфорный эфир глюкозы (глюкозо- 1-фосфат). Инициирующей молекулой этого процесса является цАМФ, которая включает многокаскадный механизм последовательного фосфорилирования протеинкиназы, киназы фосфорилазы и фосфорилазы.

Образовавшийся в результате распада гликогена (см. рис. 19.6) глюко- зо-1-фосфат превращается под действием фосфоглюкомутазы в глюкозо- 6-фосфат. Эта фосфорилированная форма глюкозы в последующем может при участии ферментов гликолиза, ПДК и ЦТК расщепиться до СО2 и Н2О, обеспечив синтез 36 молекул АТФ.

19.4.3. Липиды мышц

Качественный и количественный состав мышечной ткани зависит от вида, пола, породы, возраста, функционального состояния, содержания и кормления животных. Липиды мышц являются в основном составными частями мембранных структур клеток и их органелл (митохондрий, ядер, эндоплазматического ретикулума, лизосом и др.).

В мышечной ткани липиды входят в структуру саркоплазматического ретикулума, в составе которого в основном присутствуют высшие жирные кислоты (насыщенные и ненасыщенные), нейтральные липиды, фосфолипиды и холестерин. Среди фосфолипидов преобладают фосфатидилхолин (лецитин) и фосфатидилэтаноламин (кефалин), накопление которых в мышцах происходит при высокой физической нагрузке. Кроме того, нейтральные липиды могут входить еще и в состав соединительной ткани.

469

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

Содержание холестерина в мышечной ткани может составлять до 0,2%. При этом основным местом накопления холестерина служат клеточные мембраны. Общее содержание стероидов в мышечной ткани колеблется в пределах от 0,03 до 0,23%, фосфолипидов — 0,2…1,0%, холестерина — 0,06…0,2%.

19.5. СОКРАТИТЕЛЬНЫЕ БЕЛКИ МЫШЦ

19.5.1. Миозин

Миозин — это белок толстых филаментов поперечнополосатых мышц. Имеет в составе две тяжелые (по 200 кДа) и 2…4 легкие (по 15…27 кДа) полипептидные цепочки. Тяжелые цепи переплетаются, формируя вытянутые в длину фибриллярные структуры, тогда как легкие цепи закручиваются в клубок, формируя головную часть белка (рис. 19.7).

Около 400 молекул миозина могут связываться в структурное образование, которое называется филаментом (рис. 19.8). При этом головки миозина располагаются упорядоченно по спирали таким образом, что каждая головка четвертой пары располагается на одной линии с одной из головок первой пары, образуя структуры, проявляемые в центре зоны Н в виде М- линии, где происходит стык двух миозиновых нитей, направленных в противоположные стороны. Причем каждый миозиновый филамент находится в окружении шести актиновых, а каждый актиновый филамент окружен тремя миозиновыми (рис. 19.9). Миозин способен гидролизовать АТФ на АДФ и фосфат неорганический, не освобождая продукты гидролиза. Однако высвободившаяся при этом энергия расходуется на движение актиновых нитей. Этот процесс протекает в присутствии ионов кальция Са2+.

19.5.2. Актин

Актин является белком тонких филаментов поперечнополосатых мышц. Присутствует в двух формах: G-актин и F-актин (рис. 19.10). При этом G-актин — это моносубъединичный водорастворимый глобулярный белок (43 кДа), в составе первичной структуры которого 376 аминокислотных остатка. Причем с каждой молекулой белка связывается одна молекула АТФ. Однако в присутствии ионов магния G-актин может полимеризоваться в многосубъединичный белок, который называется F-актин. В структуре F-актина молекулы G-актина последовательно связаны между собой за счет нековалентных связей, образуя две закрученные в α-спираль нитевидные структуры. Для завершения одного витка спирали F-актина необходимо 13…14 молекул G-актина. In vitro актин образует комплекс

470

19.5. Сократительные белки мышц

Рис. 19.7. Строение молекулы миозина

471

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

Рис. 19.8. Строение толстого филамента молекул миозина (Овчинников, 1987)

Рис. 19.9. Упорядоченное расположение толстых и тонких нитей миофибрилл

Рис. 19.10. Две закрученные в α-спираль нитевидные структуры, в составе которых G- и F-актины

472