Материал: Рогожин В.В., Рогожина Т.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

нимает участие в формировании сетчатой структуры хрящевой ткани, сухожилий, роговицы глаз, костной ткани и кожи. Различают хондроитинсульфаты А и С, которые состоят из повторяющихся звеньев дисахарида β-D-глюкуронозил-(1→3)-β-D-N-ацетилгалактозамина, соединенных β-(1→4)-гликозидной связью. Хондроитинсульфат А содержит сульфогруппу в С-4 положении N-ацетилгалактозамина, а хондроитинсульфат С сульфатирован при С-6.

Хондроитинсульфат

В дерматансульфате вместо остатков D-глюкуроновой кислоты присутствуют остатки L-идуроновой кислоты, связанные α-(1→3)-глико- зидной связью с сульфатированным N-ацетилгалактозамином. Основная биологическая роль дерматансульфатов заключается в стабилизации волокон коллагена и антикоагулянтном действии.

OH

L-Идуроновая кислота

Кератансульфаты присутствуют в основном веществе хряща, роговице глаз. Способны заполнять все свободное пространство, вытесняя другие макромолекулы к периферии. Их цепи состоят из чередующихся дисахаридных фрагментов, в составе которых остатки D-галактозы и N-ацетилглюкозаминсульфат, соединенные β-(1→4)-связью. Дисахаридные остатки соединяются β-(1→3)-связью. Остатки галактозы могут быть сульфатированы. В молекуле могут присутствовать остатки сиаловой кислоты, фукозы, маннозы.

Процесс биосинтеза протеогликанов начинается на рибосомах активных фибробластов. После завершения синтеза полипептидной цепочки к аминокислотным остаткам серина через трисахарид-ксилоза-галактоза-

488

19.6. Саркоплазматические белки

галактоза присоединяется гликозаминогликан. Процесс протекает при участии ксилозилтрансферазы и двух различных галактозилтрансфераз, локализованных в эндоплазматическом ретикулуме. После этого осуществляется присоединение первой молекулы глюкуроновой кислоты глюкуронозилтрансферазой. Процесс продолжается при участии N-аце- тилгалактозаминтрансферазы и глюкуронозилтрансферазы 2, которые присоединяют 30…50 дисахаридных цепочек.

При образовании цепочки в 90 звеньев в процесс включаются сульфотрансферазы, которые вводят в состав молекулы сульфогруппы. Сформированные молекулы протеогликана концентрируются в форме секреторных гранул, которые затем сливаются с цитоплазматической мембраной с высвобождением содержимого во внеклеточное пространство.

19.6.3.4. Эластин

Белок, близкий по структуре к коллагену, содержится в стенке кровеносных сосудов, в связках. В отличие от коллагеновых волокон, эластические волокна не объединяются в пучки, обладают высокой устойчивостью к действию кислот и щелочей.

Образование эластических волокон в соединительной ткани обусловлено синтетической и секреторной функциями фибробластов. При этом вначале вблизи от фибробластов образуется каркас из миофибрилл, а затем формируется предшественник эластина — проэластин. При участии специализированных ферментов полипептидные цепи проэластина укорачиваются, превращаясь в сферические молекулы тропоэластина, соединяясь между собой с помощью полифункциональных аминокислот десмозина и изодесмозина. Это гетероциклические вещества, образованные при окислении лизиновых остатков субъединиц эластина до δ-полуальдегида аминоадипиновой кислоты. Молекулы десмозинов составляют около 1% аминокислот, участвуя в образовании связей между субъединицами эластина.

489

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

Прочность и гибкость эластина обусловлена свойствами его субъединиц. Известен аминокислотный состав α-эластина, в первичной структуре которого преобладают глицин, аланин, валин, пролин, составляющие около 70 %. Цистеин в составе полипептидной цепи белка отсутствует. Из-за преобладания в мономерной молекуле белка гидрофобных аминокислотных остатков молекула эластина практически неполярна. Однако, несмотря на это, в водной среде субъединицы эластина принимают форму глобулы. При этом гидрофобные аминокислотные остатки полипептидной цепи образуют множество гидрофобных связей, которые погружены вовнутрь белковой глобулы, гидратированной молекулами воды.

Характерной особенностью эластина является его способность растягиваться. В первичной структуре эластина мало остатков гидроксипролина и отсутствуют остатки гидроксилизина. Прочность эластиновых волокон достигается за счет большого числа межмолекулярных и межкомпонентных связей.

Эластин подвергается гидролизу под действием пепсина при рН 2,0. Коллаген и эластин практически нерастворимы в полярных растворителях. В воде при температуре 100 °С получается раствор желатина, который при охлаждении образует гель.

19.7. ХИМИЧЕСКИЕ ПРОЦЕССЫ В МЯСЕ

19.7.1. Механизмы послеубойного окоченения

После убоя животного прекращается поступление кислорода и питательных веществ в клетки органов и тканей вследствие прекращения кровоснабжения. В клетках начинают накапливаться продукты распада биогенных молекул. При этом утрачивается направленность и упорядоченность метаболических процессов, активируются процессы автолиза белков и нуклеиновых кислот. Вначале замедляются, а затем останавливаются процессы деления клеток. Подавляется активность митохондрий. В тканях происходят специфические физические и химические изменения, протекание которых во времени можно условно подразделить на стадии послеубойного окоченения, созревания и разложения. Изменения в мышцах на этих стадиях обуславливают формирование мяса как пищевого продукта.

В зависимости от температуры в толще мышц бедра (на глубине не менее 6 мм от поверхности) мясо КРС, мелкого рогатого скота и свиней подразделяют на следующие типы (в °С): парное — +35, остывшее — не выше +12, охлажденное — не выше +4, замороженное — не выше –8, размороженное — −1 и выше.

490

19.7. Химические процессы в мясе

Мясо птицы определяют по температуре (в °С) в толще грудных мышц

иподразделяют так: парное — выше +25, охлажденное — не выше +4, замороженное — не выше –8.

Мясо, полученное сразу после убоя животного и его первичной переработки, называется парным. При этом мышечная ткань такого мяса еще сохраняет гибкость, обладает высокой влагопоглотительной и влагоудерживающей способностью, мягкая на ощупь. Тепловая обработка такого мяса сохраняет нежную его консистенцию, но при этом продукт имеет маловыраженный специфический вкус и аромат. Парное мясо имеет рН около 7,0, содержит много АТФ, а мышечные волокна мяса набухшие, границы волокон и поперечная исчерченность слабо различимы, соединительно-тканые волокна волнообразно сокращены.

При сокращении живой мышцы изменение содержания ионов Са2+ регулируется первичными импульсами, изменяющими работу транспортных АТФаз; за счет их действия происходит энергозатратное сокращение

ирасслабление мышечных волокон. В состоянии окоченения в отсутствие деятельности нервной системы отмечается необратимый выброс ионов кальция в саркоплазму, в результате оказывается невозможным расслабление мышечного волокна.

При наличии высоких запасов гликогена в мышечной ткани могут протекать анаэробные метаболические процессы (гликогенолиз и гликолиз), за счет которых еще некоторое время образуется АТФ. Однако со временем содержание АТФ и креатинфосфата начинает понижаться. Этот период может продолжаться от 1 до 10 ч. Причем содержание гликогена, АТФ, креатинфосфата в мышечной ткани зависит не только от вида животных, но и различно у разных мышц одного и того же животного.

Температура хранения мяса может оказывать влияние на содержание в нем АТФ. Высокая температура способствует быстрому распаду АТФ

идругих биогенных молекул, в особенности витаминов С и В2.

Через 2…3 часа после убоя животного наступает стадия окоченения. В этот период мышцы приобретают максимальную упругость, содержание гликогена понижается в пять раз, происходит накопление молочной кислоты. При этом реакция среды смещается в кислую сторону. Белки мышц теряют ионы кальция, калия и магния. Окоченение характеризуется уплотнением мышечных волокон, уменьшением их объема. Понижение содержания АТФ на 15…25 % уже является условием нарушения целостности структуры и нормального функционирования мембран клеток. Эти нарушения затрагивают и мембранные структуры саркоплазматического ретикулума, сказываясь на работе транспортных АТФаз (Na+,K+-АТФаза, Н+-АТФаза и Са2+-АТФаза).

Находящиеся в цистернах саркоплазматического ретикулума ионы Са2+ проникают в саркоплазму и при наличии в мышечных клетках необ-

491

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

ходимого количества АТФ способны производить сокращение. При этом диффузия кальция в саркоплазму оказывается необратимой и поэтому расслабление мышечного волокна становится невозможным.

Период наступления полного окоченения мышц зависит от вида животных. Так, например, у кролика он наступает через 1,5…4,0 ч, курицы — 2,0…4,0, свиньи — 4,5…18,0, КРС — 10,0…24,0 ч.

После завершения периода окоченения в результате физико-химичес- ких изменений происходит постепенное размягчение мышечной ткани. При этом мясо приобретает вкусовые и ароматические достоинства. Созревшее мясо обладает специфическим запахом и после варки оно становится нежным, а бульон прозрачным на вид, с большим количеством липидов на поверхности. Продукт приобретает высокие вкусовые свойства

иаромат, которые обусловлены наличием свободных аминокислот (глутаминовая кислота, аргинин, валин, лейцин, триптофан, тирозин, фенилаланин). Увеличивается влагопоглотительная способность мяса за счет набухания коллагена внутримышечной соединительной ткани, а также белков созревшего мяса. При распаде АТФ образуется инозиновая кислота, гипоксантин и ксантин, придающие запах мясного отвара, и по содержанию которых определяют степень созревания мяса. Мясной вкус бульона обусловлен содержанием в мясе в основном глутаминовой кислоты. Наличие сульфидов и меркаптанов придают ему специфический вкус.

На созревание мяса влияет температура, возраст, вид животного. Так, например, говядина при 0 °С созревает в течение 12…14 сут, при 8…10 °С — 6 сут, при 16…18 °С — 4 сут, тогда как баранина, свинина и мясо птицы созревают при 0 °С в течение 8, 10 и 1 суток соответственно.

Длительное созревание сопровождается автокаталитическими процессами, которые увеличивают содержание азотосодержащих соединений, разложение которых способствует накоплению в мясе аммиачного азота

идругих продуктов распада. При этом белки расщепляются до аминокислот, нуклеиновые кислоты до азотистых оснований, рибозы и дезоксирибозы и фосфорной кислоты.

Дальнейший распад этих соединений, характеризующийся стадией разложения, ухудшает вкусовые и питательные свойства мяса, способствует накоплению соединений, способных вызвать интоксикацию организма.

19.7.2.Накопление низкомолекулярных соединений в мясе при созревании и хранении

Основными источниками низкомолекулярных соединений в мясе при его созревании служат следующие высокомолекулярные соединения: белки, нуклеиновые кислоты и гликоген.

492