Материал: Рогожин В.В., Рогожина Т.В. Биохимия сельскохозяйственной продукции

19.6. Саркоплазматические белки

Здесь АН2 — донор электронов и протонов; СОД — супероксиддисмутаза; ПО — пероксидаза.

Таким образом, кислород и его активные формы участвуют в реакциях, катализируемых различными группами ферментов, входящих в класс оксидоредуктаз (в реакциях принимает участие одна из его форм). Спектр ферментов, относящихся к этой группе, достаточно широк. Наибольшую значимость имеют следующие оксидазы: цитохромоксидаза, ксантиноксидаза, альдегидоксидаза, алкогольоксидаза, пируватоксидаза, оксидаза-L-аминокислот, диаминоксидаза, моноаминоксидаза, аскорбатоксидаза и др.

19.6.3. Белки соединительной ткани

Соединительная ткань состоит из разнообразных клеток и межклеточного вещества, представленного системой волокон, выполняющих механические и формообразующие функции, в составе которых фибриллярные белки и основное вещество.

Структурными белками волокон являются коллаген и эластин. Они входят в состав перегородок, прослоек внутри органов, многочисленных оболочек, формируют основу капсул, связок, фасций, сухожилий, хрящей, кровеносных сосудов, кожи.

19.6.3.1. Коллаген

Относится к фибриллярным белкам, образуя длинные нити — фибриллы. Каждое коллагеновое волокно состоит из фибрилл диаметром до 100 нм, расположенных параллельно друг другу и погруженных в межфибриллярное вещество, содержащее гликопротеиды, гликозаминогликаны и протеогликаны.

Коллагеновые нити формируются путем укладки молекул тропоколлагена, который является основной структурной единицей коллагена с молекулярной массой 285 кДа. В составе тропоколлагена три субъединицы — две α1 и одна α2. Переплетаясь, они формируют единую спираль из трех полипептидных цепей, в составе которой мономерные белки, связанные между собой водородными связями.

483

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

Тропоколлаген

В аминокислотном составе цепей тропоколлагена преобладают остатки глицина (до 30 %), пролина, 4-гидроксипролина и 5-гидроксилизин.

Генетически различают четыре типа коллагена: тип I [(α1I)2α2], тип II (α1II)3, тип III (α1III)3, тип IV (α1IV)3. При этом коллаген типа I входит в состав сухожилий, типа II — в хрящевую ткань, типа III — в патологически измененные ткани, типа IV — в базальные мембраны.

Прочность коллагеновых волокон обеспечивается за счет дополнительных ковалентных связей между молекулами тропоколлагена. В образовании межмолекулярных связей участвуют остатки лизина и гидроксилизина, окисление которых аминоксидазой обусловливает образование альдегидов, вступающих в реакции альдольной конденсации или формирующих «шиффовы основания» (рис. 19.13).

Чистота формирующихся межмолекулярных связей зависит от функции и возраста ткани. Так, например, коллагеновые волокна мягких тка-

Рис. 19.13. Ковалентные связи в коллагене (Овчинников, 1987)

484

19.6. Саркоплазматические белки

ней (язык, хвост и др.) образованы за счет малого числа межмолекулярных связей, тогда как коллагеновые волокна сухожилий формируются путем установления большего числа связей, определяющих их прочность.

В разложении коллагена принимают участие специфические ферменты — коллагеназы. При длительном воздействии высокой температуры в водной среде коллагеновые волокна образуют гель.

Процесс синтеза коллагена происходит в фибробластах, на рибосомах клеток. Вначале происходит синтез полипептидных цепей проколлагена. Затем пептидные цепи гидроксилируются и гликозилируются пострансляционно. Гидроксилирование проколлагена протекает при участии проколлаген-гидроксилазы, которая в качестве кофермента использует аскорбиновую кислоту (рис. 19.14).

Рис. 19.14. Схема процесса биосинтеза коллагена (Овчинников, 1987)

485

Глава 19. Биохимия мышц и мяса

19.6.3.2. Гликопротеиды

Гликопротеиды — компоненты соединительной ткани. Они относятся к группе сложных белков, в составе которых присутствуют ковалентно связанные олигосахаридные цепи. В связывании углеводов принимают участие аминокислотные остатки серина, треонина или аспарагина. В состав олигосахарида входят 10…20 остатков моносахаридов (галактоза, манноза, N-ацетилглюкозамин, N-ацетилгалактозамин).

Заканчивается олигосахарид обычно N-ацетилнейраминовой кислотой или фукозой. Гликопротеиды обладают ферментативными, гормональными и иммунными свойствами.

19.6.3.3. Протеогликаны

В состав протеогликанов основного вещества входят кислые мукополисахариды, ковалентно связанные с белками. В водном растворе это гели, а в тканях они заполняют пространство между клетками. Протео-

486

19.6. Саркоплазматические белки

гликаны сильно гидролизованы и содержат много ионов Na+. Углеводные компоненты протеогликанов называются гликозаминогликаны, в состав которых входят гиалуроновая кислота, хондроитинсульфат, гепаратсульфат, дерматансульфат и кератансульфат. По своей природе это линейные полимеры, в образовании которых принимают участие уроновые кислоты (глюкуроновая, галактуроновая и идуроновая), N-ацетилгексозамины (N-ацетилглюкозамин и N-ацетилгалактозамин) и моносахариды (галактоза, манноза и ксилоза). Некоторые дисахариды могут быть этерифицированы серной кислотой.

Гиалуроновая кислота является полимером, в основе которого чередующиеся остатки D-глюкуроновой кислоты и N-ацетил-D-глюкозамина.

D глюкуроновая N ацетил D глюкозамин кислота

Фрагмент гиалуроновой кислоты

При участии гиалуронидазы происходит гидролиз β-(1→4)-связи гиалуроновой кислоты, сопровождающийся понижением вязкости раствора. Связь между мукополисахаридами и белками осуществляется через трисахаридный остаток галактоза-галактоза-серин. Взаимодействие протеогликанов с коллагеном за счет ионных связей приводит к формированию коллагеновых фибрилл.

Кислые мукополисахариды хорошо растворимы в воде, образуя гелеобразные структуры. Наибольшей вязкостью обладают растворы гиалуроновой кислоты, имеющие молекулярную массу до 7 · 103 кДа.

Хондроитинсульфат имеет молекулярную массу, равную 14…18 кДа. Обладая низкой вязкостью, он не встречается в свободной форме. При-

487