Материал: Основы физической химии

быстро, а квазиравновесное — когда оно распадается медленно. Понятия «быстро» и «медленно» характеризуют данную стадию по отношению к конкурирующим с ней стадиям.

Квазистационарное и квазиравновесное приближения — наиболее общие в химической кинетике, так как область их применимости очень широка. Практически любой механизм можно анализировать с помощью одного или другого приближения, а иногда и их обоих. Существуют и более частные приближения, справедливые в течение короткого времени, например в начале реакции. К таковым относится приближение начальной скорости, когда на ранних этапах реакции пренебрегают скоростями всех стадий, кроме первой. Мы использовали это приближение в § 21, когда рассматривали условия кинетического контроля.

§ 23. Катализ

Катализ — это увеличение скорости химической реакции в присутствии специальных веществ, которые называются катализаторами. Иногда это изменение бывает настолько значительным, что полностью меняет характер протекания процесса. В явлении катализа объединено множество различных понятий и концепций из разных областей химии; благодаря этому некоторые химики считают, что «катализ наиболее полным образом передает сущность химии». 1)

Катализ подразделяют на гомогенный и гетерогенный. При гомогенном катализе реагенты и катализатор находятся в одной фазе, при гетерогенном катализе — в разных фазах. Автокатализом называют ситуацию, когда продукт

реакции ускоряет ее протекание.

По определению, катализатор — вещество, участвующее в реакции и увеличивающее ее скорость, но не изменяющее полной энергии Гиббса реакции. Последнее означает, что по окончании каталитической реакции продукты находятся в таком же состоянии, что и в отсутствие катализатора. Вещество, замедляющее реакцию, называют ингибитором. Биологические катализаторы белковой природы называют ферментами (схема 23.1).

Катализаторы очень разнообразны по типу, составу, способам получения и т. д., однако они обладают рядом общих свойств. Механизм действия любых катализаторов, в принципе, один и тот же: они реагируют с исходными веществами (обратимо или необратимо) и образуют промежуточные соединения, которые в дальнейшем превращаются в продукты, и при этом молекулы катализатора регенерируются, т. е. катализатор возвращается в исходное состояние. Так,

реакция

A + B → P

в присутствии катализатора (K) может протекать в две стадии: обратимое

Врезультате этих двух реакций количество катализатора K не изменяется.

1)См. эссе о катализе: Р. Хоффман. Такой одинаковый и разный мир. — М.: Мир, 2001, с. 193.

Схема 23.1. Классификация катализаторов

Катализаторы

Катализаторы кардинально изменяют путь реакции, причем новый путь имеет совершенно другой энергетический профиль и характеризуется другой энергией активации (рис. 23.1). Дополнительный минимум на энергетической кривой в присутствии катализатора соответствует образованию промежуточного продукта AK. Общими для катализируемой и некатализируемой реакций являются только начальный и конечный участки энергетической кривой.

Рис. 23.1. Энергетические профили гомогенной реакции: сплошная кривая соответствует реакции без катализатора, штрих-пунктирная — каталитической реакции. Тепловой эффект каталитической реакции такой же, как и в отсутствие катализатора

экспоненциальный множитель в уравнении Аррениуса (20.2) при добавлении катализатора изменяется несильно, то отношение констант скоростей катализируемой и некатализируемой реакций можно оценить по уравнению Аррениуса:

RTE . (23.2)

Например, разложение пероксида водорода в водном растворе характеризуется энергией активации 76 кДж · моль−1, а в присутствии ионов I− — энергия активации уменьшается до 57 кДж · моль−1. Скорость этой реакции при комнатной температуре в присутствии катализатора, роль которого выполняют иодид-ионы, увеличивается в 2000 раз.

На самом деле, во многих каталитических реакциях предэкспоненциальный множитель изменяется сильно по сравнению с некаталитической реакцией, поэтому для оценки активности катализатора надо оценивать изменение не энергии активации, а энергии Гиббса активации (подробнее — см. § 27).

Для характеристики каталитической активности при заданных условиях используют понятия частота оборотов (TOF — turnover frequency) и число оборотов (TON — turnover number). Частота оборотов определяется как число каталитических циклов (т. е. число прореагировавших молекул субстрата) на одном активном центре в единицу времени:

TOF = 1 N(субстр.) . t N(кат.)

Чем активнее катализатор, тем больше частота оборотов. Для промышленных катализаторов эта величина принимает значение от 10−2 до 102 c−1 (см. табл. 23.1), а для ферментов — от 100 до 106 с−1 (табл. 23.4, с. 266).

Число оборотов характеризует полную активность катализатора в течение его срока службы и равно полному числу каталитических циклов на одном активном центре:

TON = N(субстр.) = TOF · t,

N(кат.)

где t — время, в течение которого катализатор сохраняет активность. Эта величина безразмерная; ее характерные значения для промышленных катализаторов от 106 до 107.

Другое важное свойство, которым должен обладать катализатор, — селективность. Это означает, что он должен изменять скорость только необходимой реакции и не влиять на скорости конкурирующих с ней процессов. Третье

1) Jens Hagen. Industrial catalysis. — Wiley, 2006, p. 7.

необходимое для практического применения свойство катализаторов — устойчивость, т. е. способность выполнять свои функции в течение продолжительного времени. Для промышленных катализаторов эти три свойства по важности располагают в таком порядке: селективность > устойчивость > активность.

Катализатор, по определению, не изменяет состояние исходных веществ и продуктов реакции, поэтому он, в принципе, не может повлиять на термодинамические характеристики суммарной реакции — теплоту, энтропию, энергию Гиббса, константу равновесия. Катализатор способен только изменить скорость достижения переходного состояния и время релаксации к равновесному состоянию.

Для того чтобы катализ был эффективным, промежуточное вещество AK должно легко образовываться и так же легко превращаться в продукты реакции, т. е. оба барьера на энергетической кривой каталитической реакции должны быть небольшими. Это выражает суть принципа энергетического соответствия для катализатора: энергия связи катализатора с реагентом должна быть достаточно большой для эффективного связывания, но не слишком большой, чтобы комплекс реагент–катализатор легко превращался в продукты.

Это утверждение можно проиллюстрировать, рассчитав опытную энергию активации для кинетической схемы (23.1). Применение квазистационарного приближения к промежуточному веществу AK позволяет выразить опытную константу скорости каталитической реакции через константы скорости отдельных стадий:

kоп = k−1 + k2[B] [К].

Из этого выражения с помощью определения (20.18) найдем опытную энергию активации. Она выражается через энергии активации всех стадий и констант скоростей реакций с участием AK:

Опытным путем было обнаружено, что в серии реакций одного и того же типа энергия активации линейно зависит от теплового эффекта (см. ниже корреляционные соотношения Брёнстеда), поэтому все энергии активации и константы скорости отдельных стадий, входящие в это выражение, являются функциями теплового эффекта образования комплекса AK, HAK. Численный расчет показывает, что функция Eоп(ΔHAK) в широком диапазоне параметров имеет минимум — соответствующее значение HAK можно интерпретировать как оптимальную энергию связи катализатора.

Другой качественный принцип — структурное соответствие — отражает влияние строения катализатора на эффективность его каталитического действия: для эффективного образования интермедиатов структура катализатора (молекулы, поверхности или активного центра фермента) должна соответствовать структуре реагентов. Примером служат ферменты — биологические катализаторы, обычно белковой природы. Они состоят из тысяч

NH

H

Рис. 23.2. Структурное соответствие между активным центром фермента лейцинаминопептидазы и субстратами — пептидом и водой. Цифры указывают номер соответствующей аминокислоты в первичной структуре фермента

атомов, из которых лишь несколько десятков образуют так называемый активный центр и непосредственно участвуют в акте катализа (рис. 23.2). Остальная часть фермента необходима для того, чтобы точно подогнать расположение атомов в активном центре под размеры молекул реагентов и подстроить их энергию таким образом, чтобы легко направить реакцию в нужном направлении.

Гомогенный катализ

Гомогенные каталитические реакции происходят в газовой фазе или в растворе. Пример катализа в газовой фазе — нитрозное окисление диоксида серы в присутствии диоксида азота. Реакция, описываемая стехиометрическим уравнением 2SO2 + O2 = 2SO3, протекает по схеме

SO2 + NO2 SO3 + NO, 2NO + O2 → 2NO2.

Простейшая схема гомогенного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса катализатора (K) с одним из реагирующих веществ и превращение этого комплекса в продукты реакции (C + D) с высвобождением катализатора

k2 k1) позволяет выразить скорость образования продуктов через концентра-