Материал: Основы физической химии

Уравнение (23.18) можно записать в других координатах, более удобных для обработки экспериментальных данных:

(координаты Иди–Хофсти, см. пример 23-2, ч. 2).

Для определения параметров KM и rmax по уравнениям (23.20.а) и (23.20.б) проводят серию измерений начальной скорости реакции при разных начальных

Таблица 23.4. Частота оборотов для некоторых ферментов

концентрациях субстрата и представляют экспериментальные данные в коорди-

натах 1/r0 – 1/[S]0 (рис. 23.3.б) или r0 – r0/[S]0.

Иногда течение ферментативной реакции осложняется присутствием ингибиторов — веществ, способных образовывать комплексы с ферментом или фермент-субстратным комплексом. Различают конкурентное, бесконкурентное, неконкурентное и смешанное ингибирование.

При конкурентном механизме ингибитор (I) конкурирует с субстратом за активные участки фермента (рис. 23.4). Как только ингибитор занимает активный центр фермента, субстрат уже не может связаться с последним. Простейшая кинетическая схема данного процесса имеет вид

Конкурентное

ингибирование

Неконкурентное

ингибирование

Рис. 23.4. Схемы конкурентного и неконкурентного ингибирования

Применение квазистационарного приближения к комплексу ES и квазиравновесного приближения к комплексу EI с учетом уравнений материального баланса [E] + [ES] + [EI] = [E]0 и [I] ≈ [I]0 дает для скорости реакции уравнение типа (23.18):

где эффективная константа Михаэлиса связана с исходной концентрацией

Величину KI = [E] · [I]/[EI], которая представляет собой константу диссоциации комплекса фермента с ингибитором, называют константой ингибирования. Таким образом, при конкурентном ингибировании увеличивается константа Михаэлиса, а максимальная скорость ферментативной реакции остается неизменной.Это объясняется тем, что при высоких концентрациях субстрата последний вытесняет ингибитор из активных центров фермента.

При бесконкурентном ингибировании механизм реакции имеет вид:

ES + I ESI.

В этом случае образуется неактивный комплекс ESI за счет присоединения ингибитора к промежуточному комплексу ES с константой ингибирования:

Применение квазистационарного приближения к комплексу ES и квазиравновесного приближения к комплексу ESI с учетом уравнений материального баланса [E] + [ES] + [ESI] = [E]0 и [I] ≈ [I]0 дает для скорости реакции уравнение типа (23.18):

В этом случае и константа Михаэлиса, и максимальная скорость уменьшаются

водинаковое число раз.

Вобщем случае (чаще всего) имеет место смешанное ингибирование, когда ингибитор образует комплексы и с ферментом, и с комплексом ферментсубстрат:

278 Гл. V. Химическая кинетика

где KК и KБ — константы конкурентного и бесконкурентного ингибирования соответственно. Решая задачу аналогично предыдущей, получаем выражение для начальной скорости в следующем виде:

При смешанном ингибировании изменяются и константа Михаэлиса, и максимальная скорость ферментативной реакции.

В частном случае, когда KК = KБ = KI, имеет место неконкурентное ингибирование. Решение кинетической схемы в этом случае имеет вид:

При неконкурентном ингибировании максимальная скорость реакции уменьшается, а константа Михаэлиса остается неизменной.

При субстратном ингибировании в роли ингибитора выступает вторая молекула субстрата, которая связывается с фермент-субстратным комплексом и препятствует его превращению в продукты:

KM + [S] + KS

При малых концентрациях субстрата слагаемым [S]2/KS в знаменателе можно пренебречь, и уравнение (23.30) превращается в обычное уравнение Михаэлиса–Ментен (23.18). При больших концентрациях субстрата слагаемое [S]2/ KS вносит существенный вклад, и скорость реакции уменьшается.

При высоких концентрациях субстрата ([S] KM) уравнение (23.30) при-

Линеаризацией этого уравнения в координатах 1/r — [S] можно определить значения rmax и KS (рис. 23.5):

Гетерогенный катализ

Гетерогенные реакции с твердыми катализаторами могут протекать как на поверхности, так и в порах катализатора. В общем случае выделяют семь основных стадий: 1) диффузия вещества к поверхности катализатора (внешняя диффузия); 2) диффузия вещества в порах (внутренняя диффузия); 3) адсорбция вещества на поверхности или в порах; 4) химическая реакция в адсорбционном слое на поверхности или в порах; 5) десорбция продуктов; 6) диффузия продуктов из пор; 7) диффузия продуктов от поверхности в объем. В зависимости от параметров катализатора (удельной поверхности, диаметра и формы пор) и свойств субстрата (коэффициентов внешней и внутренней диффузии) любая из этих стадий может оказаться лимитирующей.

Рассмотрим в качестве примера простую модель — одномерную внешнюю диффузию к плоской поверхности катализатора, на которой происходит химическая реакция первого порядка A → P с константой скорости kr. Обозначим [A]об концентрацию реагента в объеме жидкой или газовой фазы, [A]пов — его концентрацию в поверхностном слое, D — коэффициент диффузии вещества A, L — толщину диффузионного слоя (рис. 23.6), в котором концентрация вещества A меняется от [A]об до [A]пов, x — расстояние до поверхности.

Рис. 23.6. Модель «одномерная диффузия — реакция на поверхности»