Материал: Основы физической химии

270 Гл. V. Химическая кинетика

Это уравнение лежит в основе кинетики гомогенных каталитических реакций. Из него видно, что скорость реакции прямо пропорциональна концентрации катализатора, что хорошо согласуется с опытными данными для многих реакций. Предельные формы этого уравнения рассматриваются в задаче 23-2 (см. ч. 2).

В квазиравновесном приближении (k−1 k2) скорость каталитического процесса (23.3) равна

Ив этом случае сохраняется первый порядок реакции по катализатору. Многие гомогенные реакции катализируются кислотами или основаниями.

Реакции, катализируемые ионами H+ (H3O+) или OH−, относят к специфическому кислотному или основному катализу. Простейшие механизмы этих реакций включают обратимое взаимодействие субстрата (S) с каталитической частицей и превращение образующегося комплекса в продукт (P):

Специфический кислотный катализ характерен для реакций дегидратации спиртов и кето-енольной таутомеризации, а специфический основный катализ — для альдольной конденсации. Гидролиз сложных эфиров ускоряется как в кислой, так и в щелочной среде.

Кинетику подобных реакций рассмотрим на примере специфического кислотного катализа (см. также ч. 2, пример 23-1). Скорость каталитической реакции пропорциональна концентрации протонированной формы субстрата:

В квазиравновесном приближении эту концентрацию можно выразить через константу основности субстрата: 1)

где γ — коэффициенты активности, a — активности, h0 — кислотность среды.

Чем больше значение h0, тем сильнее протонирован субстрат. В очень разбавленном водном растворе все коэффициенты активности и активность воды близки к единице, поэтому кислотность совпадает с концентрацией ионов гидроксония: h0 = [H3O+].

1) Константа Kb соответствует равновесию S + H3O+ SH+ + H2O.

1.S. Saito, S.-i. Saito, T. Ohwada, K. Shudo // Chem. Pharm. Bull., 1991, v. 39, no. 10, pp. 2718–2720.

2.R. J. Gillespie, T. E. Peel // J. Am. Chem. Soc., 1973, v. 95, pp. 5173–5178.

3.G. Olah // J. Org. Chem., 2005, v. 70, no. 7, pp. 2413–2429.

Логарифм кислотности, взятый с обратным знаком, называют функцией кислотности Гаммета:

Эту величину используют для характеристики кислотности среды в концентрированных водных растворах, где активности значительно отличаются от концентраций. Она определяется свойствами только среды, но не субстрата. Для измерения функции кислотности используют индикаторы — семейство структурно близких субстратов с известным значением Kb (или Ka для сопряженной кислоты) 1), для которых можно экспериментально определить отношение концентраций протонированной и непротонированной форм, например спектрофотометрически или с помощью ЯМР. Из (23.7) и (23.9) следует:

Значения H0 некоторых кислот и суперкислот приведены в табл. 23.2. В разбавленных водных растворах функция кислотности совпадает с водородным показателем: H0 = pH.

Текущая концентрация субстрата связана с его начальной концентрацией уравнением материального баланса: [S]0 = [S] + [SH+]. Учитывая это соотношение, а также уравнения (23.5) и (23.7), выражаем скорость каталитической

1) Например, ароматических аминов или нитросоединений (для суперкислот).

272 Гл. V. Химическая кинетика

Измеряя константу скорости в растворах с разной кислотностью, можно определить значения k2 и Kb. В двойных обратных координатах 1/k—1/h0 уравнение (23.12) приобретает линейную форму:

Общий кислотный или основный катализ осуществляется кислотами (HA) или основаниями (B) Брёнстеда:

В этом случае каталитический эффект зависит от природы кислоты или основания, служащих катализаторами. Эта зависимость определяется главным образом силой кислоты или основания. Для реакций общего кислотного или основного катализа с одним и тем же субстратом и катализаторами одного ряда известны корреляционные соотношения Брёнстеда между константами скорости каталитических реакций и константами кислотности (Ka) или основ-

где α и β — эмпирические параметры, не превышающие 1 и постоянные для данной реакции. Эти соотношения имеют эмпирический характер, однако им можно дать теоретическое обоснование (см. ч. 2, задачи 23-5 и 23-7).

При кинетическом анализе общего кислотного катализа наряду с каталитическим действием кислоты HA необходимо учитывать влияние ионов H3O+ и самой воды, поэтому кинетические уравнения в общем случае имеют вид

реакцию первого порядка. Аналогичное уравнение для общего основного катализа выглядит следующим образом:

следует, что константа скорости зависит от коэффициентов активности, которые, в свою очередь, определяются ионной силой раствора. Поэтому изменение ионной силы раствора может повлиять на скорость каталитической реакции.

Это влияние называют первичным солевым эффектом. 1) Зависимость скорости реакции от ионной силы можно анализировать в рамках теории Дебая–Хюккеля (см. § 11).

Из соотношений (23.14) для общего кислотно-основного катализа видно, что скорость реакции зависит от концентрации кислоты или основания. Добавление к раствору одноименных ионов A− или BH+ приведет к смещению кислотноосновного равновесия и увеличению этих концентраций, поскольку

что повлияет на константу скорости. Это явление называют вторичным солевым эффектом.

Ферментативный катализ

Катализаторы биологических процессов, протекающих в живых организмах, представляют собой белковые молекулы, 2) которые называют ферментами или энзимами.

Простейшая схема ферментативного катализа включает обратимое образование промежуточного комплекса фермента (E) с реагирующим веществом (субстратом, S) и превращение этого комплекса в продукт реакции (P):

Для описания кинетики этой схемы Михаэлис и Ментен (1913) использовали квазиравновесное приближение. Применение квазиравновесного приближения к этой схеме (при условии k2 k−1) с учетом уравнения материального баланса [E] + [ES] = [E]0 (индекс «0» обозначает начальную концентрацию) позволяет выразить скорость образования продукта через начальную концентрацию фермента и текущую концентрацию субстрата:

где KS = k−1/k1 = [E] · [S]/[ES] — субстратная константа. При увеличении концентрации субстрата скорость реакции стремится к предельному значению: rmax = k2 · [E]0. Скорость реакции связана с максимальной скоростью соотно-

Обычно в эксперименте измеряют зависимость начальной скорости ферментативной реакции от начальной концентрации субстрата: r0 = f([S]0). Проведение таких измерений для ряда начальных концентраций позволяет определить параметры уравнения (23.17.б) — KS и rmax.

1)Первичный солевой эффект характерен не только для каталитических реакций, но

идля любых реакций с участием ионов в растворе.

2)Ферментативной активностью могут обладать и другие виды биологических молекул — углеводы и РНК.

Бриггс и Холдейн (1925) для анализа кинетической схемы (23.16) применили квазистационарное приближение, которое с тех пор стало общепринятым в кинетике ферментативных реакций. Применение этого метода к схеме (23.16) приводит к уравнению Михаэлиса–Ментен:

где rmax = k2 · [E]0 — максимальная скорость реакции (при бесконечно большой концентрации субстрата), KM — константа Михаэлиса

Эта константа равна концентрации субстрата, при которой скорость реакции равна половине максимальной скорости (рис. 23.3.а). Типичные значения KM от 10−6 до 10−2 моль · л−1 (табл. 23.3). Константа Михаэлиса характеризует специфичность фермента по отношению к субстрату (чем меньше константа, тем больше специфичность). Если для рассматриваемого механизма выполняет-

ся условие k−1 k2, тогда KM ≈ k−1 = KS, где KS — субстратная константа.

k1

В этом случае можно рассматривать KM как величину, характеризующую сродство фермента к субстрату. В общем случае KM KS, причем экспериментальное значение KM представляет собой максимальное значение KS. В случаях, для которых k2 k−1, константа Михаэлиса KM ≈ k2/k1 и отличается от субстратной константы KS.

Константу скорости k2, которая характеризует активность фермента, называют частотой оборотов. Она равна числу молекул субстрата, которые превращаются на активном центре фермента в единицу времени, и может изменяться в пределах от 100 до 106 с−1 (табл. 23.4).

rmax

Наклон = KM/rmax

r

1/r

rmax/2

Рис. 23.3. Графическое представление уравнения Михаэлиса–Ментен (23.18) (а) и линеаризация уравнения (23.18) в двойных обратных координатах (б)