Материал: Основы физической химии
Вопросы и задачи к главе 5 |
159 |
23-22. Рассмотрите механизм ферментативного катализа с двумя промежуточными комплексами:
k1 |
k2 |
k3 |
|
|
EP −→ E + P. |
E + S k−1 |
ES k−2 |
Используя метод квазистационарных концентраций и уравнение материального баланса, покажите, что скорость реакции описывается уравнением типа Михаэлиса–Ментен (23.18) (ч. 1, § 23). Найдите выражения для эффективной максимальной скорости и эффективной константы Михаэлиса через константы скорости отдельных стадий.
23-23. Рассмотрите схему смешанного ингибирования с разными константами диссоциации комплексов:
k1 |
k2 |
|
|
|
|
E + S k−1 ES −→ E + P, |
|||||
|
|
|
|
|
|
E + I EI, |
K1 = |
[E][I] |
, |
|
|
|
|
||||
|
|
[EI] |
|||
ES + I ESI, |
K2 = |
|
[ES][I] |
. |
|
|
|
||||
|
|
|
[ESI] |
||
Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравновесное приближение для EI и ESI, найдите начальную скорость реакции. Как связаны максимальная скорость реакции и константа Михаэлиса с соответствующими величинами для неингибируемой реакции?
23-24. Рассмотрите схему субстратного ингибирования:
k1 |
|
k2 |
||
E + S k−1 |
ES −→ E + P, |
|||
|
|
|
|
|
ES + S SES, |
KS = |
[ES][S] |
. |
|
[SES] |
||||
Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравновесное приближение для SES, найдите скорость реакции и изобразите график зависимости скорости от концентрации субстрата.
23-25. Простейшая схема бесконкурентного ингибирования описывается уравнениями
k1 |
|
k2 |
|
|
E + S k−1 |
ES −→ E + P, |
|||
|
|
|
|
|
ES + I ESI, |
K = |
[ES][I] |
. |
|
|
||||
|
|
|
[ESI] |
|
Используя квазистационарное приближение для ES и квазиравновесное приближение для ESI, найдите начальную скорость реакции r0. Как связаны максимальная скорость реакции и константа Михаэлиса с соответствующими величинами для неингибируемой реакции? На одном графике изобразите в двойных обратных координатах зависимость скорости от концентрации субстрата для ингибируемой и неингибируемой реакции.
23-26. Антибиотик пенициллин инактивируется ферментом пенициллиназой, выделяемым некоторыми бактериями. Пусть добавление 3 мкмоль
160 Вопросы и задачи к главе 5
антибиотика вызывает выделение 2,0 · 10−6 мкмоль фермента в 1,00 мл бактериальной суспензии. Считая, что данная реакция описывается схемой
Михаэлиса–Ментен |
k1 |
k2 |
|
||
|
E + S k−1 |
ES −→ E + P |
|
|
|
с константами KM = 5,0 · 10−5 М и k2 = 2,0 · 103 с−1, рассчитайте время, необходимое для инактивации 50% антибиотика.
23-27. При добавлении конкурентного ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса–Ментен (KM = 2,5 · 10−3 моль · л−1),
3 |
1 |
4 |
1 |
×· |
скорость реакции уменьшилась на 60%. Концентрация субстрата равна 3,0 |
|
|||
× 10− |
моль · л− , концентрация ингибитора 3,0 · 10− |
|
моль · л− . При какой |
|
концентрации субстрата скорость реакции составит 30% от исходной при той же концентрации ингибитора?
23-28. При добавлении неконкурентного ингибитора в ферментативную систему, подчиняющуюся схеме Михаэлиса–Ментен (KM = 3,0 · 10−3 моль · л−1),
3 |
1 |
4 |
1 |
×· |
скорость реакции уменьшилась на 70%. Концентрация субстрата равна 2,5 |
|
|||
× 10− |
моль · л− , концентрация ингибитора 5,0 · 10− |
|
моль · л− . При какой |
|
концентрации ингибитора скорость реакции составит 35% от исходной? |
|
|||
23-29. α-Кетоглутарат — конкурентный ингибитор реакции окисления N-метил-L-глутамата, катализируемой N-метилглутаматдегидрогеназой. Определите константу диссоциации комплекса фермент–ингибитор. Экспериментальные данные о влиянии α-кетоглутарата на кинетику окисления N-метил-L- глутамата следующие:
[α-кетоглутарат] · 104, моль · л−1 |
[S]0 · 104, моль · л−1 |
r0 · 106, моль · л−1 · мин−1 |
0 |
1,00 |
1,67 |
|
0,625 |
1,43 |
|
0,500 |
1,33 |
|
0,417 |
1,25 |
|
0,264 |
1,00 |
|
|
|
0,6 |
1,67 |
1,67 |
|
1,00 |
1,43 |
|
0,625 |
1,18 |
|
0,500 |
1,04 |
|
0,330 |
0,83 |
|
|
|
3,0 |
5,00 |
1,56 |
|
1,67 |
1,00 |
|
1,00 |
0,77 |
|
0,667 |
0,57 |
|
0,500 |
0,45 |
|
|
|
23-30. Бензоат 1,2,5-триметилпиперидола-4 (β-изомер) ингибирует гидролиз бутирилхолина, катализируемый холинэстеразой. Определите тип ингиби-
Вопросы и задачи к главе 5 |
161 |
рования и рассчитайте константу диссоциации комплекса фермент–ингибитор. Экспериментальные данные следующие:
[I] · 105, моль · л−1 |
[S]0 · 104, моль · л−1 |
r, усл. ед. |
0 |
10,00 |
5,55 |
|
2,50 |
4,45 |
|
0,91 |
2,94 |
|
0,50 |
2,09 |
|
|
|
0,5 |
10,00 |
4,77 |
|
2,50 |
3,78 |
|
0,91 |
2,56 |
|
0,50 |
1,79 |
|
|
|
1,0 |
10,00 |
4,00 |
|
2,50 |
3,18 |
|
0,91 |
2,16 |
|
0,50 |
1,49 |
|
|
|
2,0 |
10,00 |
2,86 |
|
2,50 |
2,28 |
|
0,91 |
1,52 |
|
0,50 |
1,06 |
|
|
|
3,0 |
10,00 |
2,38 |
|
2,50 |
1,85 |
|
0,91 |
1,24 |
|
0,50 |
0,87 |
|
|
|
23-31. Известны два простых механизма ферментативного катализа, включающие образование фермент-субстратного комплекса:
1)схема Михаэлиса (реакционноспособный комплекс): E + S ES → E + P;
2)схема Анри (инертный комплекс): E + S ES; E + S → P.
Обе схемы приводят к одной и той же зависимости начальной скорости от начальной концентрации субстрата. Различить эти схемы можно только по кинетическим кривым. Определите зависимости концентрации продукта от времени для механизмов Михаэлиса и Анри. Изобразите качественно эти зависимости на одном графике.
23-32. Основываясь на уравнении (23.44), рассмотрите кинетику гетерогенной реакции изомеризации в случае слабой адсорбции субстрата и сильной адсорбции продукта. Какой порядок имеет реакция в этом случае? Найдите выражение для экспериментально наблюдаемой энергии активации.
23-33. При каких условиях двухсубстратная реакция, рассмотренная в примере 23-5а, имеет общий нулевой порядок?
162 |
Вопросы и задачи к главе 5 |
23-34. Каталитическое окисление CO на однородной поверхности Pd протекает следующим образом:
|
1 |
k1 |
k2 |
CO(адс) + |
|
O2(адс) k−1 |
CO2(адс) −→ CO2(г). |
2 |
|||
|
|
|
|
Равновесие на поверхности устанавливается быстро. Вторая стадия медленная. Используя уравнение Ленгмюра для многокомпонентной адсорбции (23.41), выведите формулу для зависимости скорости реакции образования газообразного CO2 от парциальных давлений всех участников реакции.
§ 24. Кинетика реакций в конденсированной фазе
ВОПРОСЫ
1.Назовите основные причины, приводящие к различию констант скорости одной и той же реакции при проведении ее в газовой фазе или в жидком растворе. В случае каких реакций влияние растворителя выражено сильнее? Как можно объяснить замедление или ускорение реакции в растворе по сравнению
стой же реакцией в газовой фазе?
2.Зависит ли скорость реакций в растворах от вязкости растворителя? Объясните причину наличия или отсутствия такой зависимости.
3.Какими справочными данными необходимо располагать, чтобы вычислить диффузионный предел константы скорости быстрой бимолекулярной реакции, происходящей в жидком растворе?
4.Влияет ли природа растворителя на величину энергии активации химических реакций, происходящих в жидких растворах и, если да, то в каком случае и как именно?
5.Укажите, в каком диапазоне значений изменяется энергия активации (а) быстрых, (б) медленных реакций, происходящих в нетекстурированных жидкостях: 0–4 кДж/моль; 5–20 кДж/моль; 40–80 кДж/моль; 100–150 кДж/моль.
6.Объясните, как повлияет на скорость реакции в жидком растворе увеличение (а) диэлектрической проницаемости растворителя, (б) ионной силы раствора.
7.Что такое «клеточный эффект»? На какие параметры химической реакции он влияет?
8.Что такое «солевой эффект», каковы его проявления?
ПРИМЕРЫ
Пример 24-1. Кинетика реакции фторирования оксида ниобия может быть описана уравнением Грея-Веддингтона
1 − (1 − α)1/3 = kt.
Используя приведенные данные о степени превращения Nb2O5 при разных температурах, оцените энергию активации этой реакции.
T , K |
t, мин |
5 |
10 |
15 |
20 |
|
|
|
|
|
|
723 |
α |
0,27 |
0,52 |
0,70 |
0,79 |
|
|
|
|
|
|
773 |
α |
0,35 |
0,64 |
0,83 |
0,92 |
|
|
|
|
|
|
823 |
α |
0,47 |
0,83 |
0,96 |
1,0 |
|
|
|
|
|
|
Вопросы и задачи к главе 5 |
163 |
Решение. Для определения энергии активации необходимо рассчитать константы скорости реакции при разных температурах, после чего линеаризовать уравнение Аррениуса в координатах ln k = f(1/T ). Результаты расчета k при разных температурах приведены ниже:
T1 |
= 723 |
K, |
1 − (1 − α)1/3 |
= 2,10 · 10−2 · t |
(k = 2,10 · 10−2 мин−1, R2 = 0,990) |
|
T2 |
= 773 K, |
1 − (1 − α)1/3 |
= 2,88 · 10−2 |
· t |
(k = 2,88 · 10−2 мин−1, R2 = 0,997) |
|
T3 = 823 |
K, |
1 − (1 − α)1/3 |
= 4,70 · 10−2 |
· t |
(k = 4,70 · 10−2 мин−1, R2 = 0,976) |
|
График зависимости ln k от T1 представлен на рисунке. Из полученных данных следует, что EA = 39,6 кДж/моль.
|
0,0012 |
0,0013 |
1/T , K−1 |
−3,1 |
|
|
|
−3,5 |
|
|
|
− |
3,9 |
y = −4764,7x + 2,6918 |
|
|
R2 = 0,9742 |
|
|
ln k |
|
|
|
Пример 24-2. При изучении кинетики реакции протонирования триметил-
амина
H3O+ + (CH3)3N → H2O + (CH3)3NH+
получен набор значений константы скорости при разных температурах (см. таблицу). Используя эти данные, оцените значения kr и kD и определите, в какой температурной области протекает реакция. Сумма коэффициентов диффузии
равна (DH3O+ + D(CH3)3N) = 10−4 см2/с, сумма радиусов реагирующих частиц r = rH3O+ + r(CH3)3N = 0,5 нм. Решите задачу, пренебрегая температурной зави-
симостью коэффициента диффузии.
t, ◦C |
30 |
40 |
50 |
60 |
70 |
k · 10−10, л · моль−1 · c−1 |
3,05 |
3,25 |
3,55 |
3,94 |
4,46 |
Решение. Согласно уравнению Смолуховского (24.8),
kD = 4π (rA + rB) (DA + DB) = 6,28 · 10−11 см2 · с−1 = 3,78 · 1010л · моль−1 · с−1.