Материал: 5711

которые определяют ее пищевую ценность и важнейшие структурномеханические свойства.

Мышечные белки делят на белки саркоплазмы, белки мышечных волокон, белки сарколеммы и белки клеточных ядер (нуклепротеиды).

На долю саркоплазматических белков приходится около 43 % всех мышечных белков. Водорастворимые (саркоплазматические) белки входят в состав жидкой части саркоплазмы. К ним относятся миоген, глобулин X, миоальбумин, миоглобин.

Водорастворимые белки характеризуются различной температурой денатурации. Так, миоген денатурирует при температуре 55–60°С, миоглобин – при 60°С, глобулин X – при 50°С, а миоальбумин – при 45–47°С.

На долю основного белка саркоплазмы – миогена приходится до 20–30 % всех белков мышечной ткани. Он легко экстрагируется водой и на поверхности бульона после свёртывания образует пену.

В состав белков миофибрилл входят миозин, актин, актомиозин, тропомиозин. Извлекаются они солевыми растворами высокой ионной силы. Наиболее важный белок – миозин. Белки этой группы характеризуются температурой денатурации от 45 до 50°С. Тропомиозин устойчив к нагреванию.

Белковые вещества мышечной ткани влияют на физико-химические показатели сырья – липкость, вязкость, водосвязывающую способность, рН. Эти показатели определяют сочность, нежность и выход продукции.

Сердечная мышечная ткань состоит из мышечных волокон, которые взаимосвязаны, то есть одно волокно как бы переходит в другое. Вторая особенность строения этой ткани: волокна содержат очень много саркоплазмы, богатой гликогеном, и мало фибрилл, расположенных пучками. В-третьих, ядра в сердечном мышечном волокне расположены в центре волокна, а миофибриллы – по периферии.

1.1.2.2. Строение соединительной ткани

Различают несколько видов соединительной ткани: плотную, твёрдую и рыхлую. Плотная соединительная ткань представлена сухожилиями, шейной связкой, хрящами. Твёрдая соединительная ткань составляет основу костей. Рыхлая, или собственно соединительная, ткань прослаивает все органы и ткани. В тканях она представлена эндомизием, перимизием, эпимизием и вместе с мышечной тканью составляет основу всякого мясного отруба.

С технологической точки зрения наибольший интерес представляет строение

11

рыхлой соединительной ткани, обусловливающей структурно-механические свойства и консистенцию мяса.

Химический состав различных видов соединительной ткани неодинаков и зависит от ее строения и функциональных особенностей. Воды в соединительной ткани содержится меньше, чем в мышечной – 58–62 %. Сухой остаток (около 90 %) состоит из белковых веществ, относящихся к группе склеропротеинов (коллаген, эластин, ретикулин), которые образуют прочные и эластичные волокнистые структуры.

Соединительная ткань представляет собой систему, состоящую из аморфного межклеточного вещества, тончайших волокон (коллагеновых, эластиновых, ретикулиновых) и форменных элементов (клеток).

Врыхлой соединительной ткани межклеточное вещество является преобладающим, имеет вид студнеобразной массы и может связывать большое количество воды.

Вмежклеточном веществе упорядоченно в виде пучков (при простом строении) или хаотических переплетений (при сложном строении) находятся коллагеновые, эластиновые и ретикулиновые волокна (рисунок 4). Свойства соединительной ткани зависят от соотношения этих волокон.

Рисунок 4 – Строение соединительной ткани

1 – коллагеновые волокна, 2 – эластиновые волокна, 3 – клетки

В состав основного вещества входят специфические белки (муцины и мукоиды), которые образуют с мукополисахаридами комплексы, удерживающие фибриллярные и клеточные компоненты в определенном структурном

гепаринсульфат и др.) выполняют роль цементирующего компонента основного вещества, а также участвуют в образовании межмолекулярных связей пептидных цепей коллагена, ретикулина и эластина.

Основной структурной единицей коллагенового волокна является фибрилла,

состоящая из протофибрилл, которые, в свою очередь, построены из макромолекул.

В состав каждой макромолекулы входят три одинаковые полипептидные цепи,

которые спирально закручены вокруг общей оси и состоят из трех строго чередующихся аминокислот – глицина, пролина и оксипролина. Коллагеновые волокна характеризуются большой прочностью. С увеличением возраста животного фибриллы коллагенового волокна утолщаются за счет цементирующего их основного вещества, что повышает их механическую прочность.

Коллагеновые волокна содержат около 37 % сухого остатка, в состав которого входит до 35 % органических веществ, преимущественно коллагена.

Нативный коллаген нерастворим в воде и органических растворителях.

Разведенные кислоты, щелочи и протеолитические ферменты оказывают слабое воздействие на него. В слабых кислотах коллагеновые волокна набухают.

Нерастворимость и гидротермическая устойчивость коллагена обусловлены наличием в нем поперечных связей, которые образуются при участии оксипролина. При нагревании в воде коллаген подвергается деструкции,

превращаясь в растворимый глютин. Последний состоит из нескольких связанных друг с другом полипептидных цепочек.

Коллаген является неполноценным белком, поскольку не содержит триптофана,

цистина, цистеина, очень мало тирозина и метионина, в нем преобладают гликокол и оксипролин. Коллаген медленно переваривается пепсином. Скорость переваривания увеличивается с повышением степени его измельчения, а также в кислой среде,

вызывающей его набухание. Коллаген стоек к воздействию трипсина, химотрипсина и катепсинов. Коллаген, подвергшийся в процессе нагревания в воде деструкции,

легко разрушается под действием трипсина.

Эластин – это основной белок эластиновых волокон. Эластиновые волокна бесструктурны, способны разветвляться и вдвое увеличиваться в длину при растяжении. Эластин очень устойчив к различного рода воздействиям. Он не

13

растворяется в холодной и горячей воде, растворах солей, разведенных кислотах и щелочах. По аминокислотному составу эластин сходен с коллагеном и является неполноценным белком. Он не содержит триптофан, метионин, в нем очень мало лизина. Нативный эластин, подвергнутый нагреванию, не разрушается под действием трипсина.

Эндомизий имеет более простое строение по сравнению с перимизием. В

эндомизии пучки коллагеновых волокон (очень тонкие и слегка волнистые)

располагаются параллельно мышечным волокнам. Эластиновых волокон в эндомизии мало, и они очень тонкие. Строение эндомизия всегда примерно одинаковое, а перимизия более сложное и неоднородное в различных мускулах.

Обусловлено это тем, что при жизни животного различные его мускулы вы-

полняют неодинаковую по характеру и напряженности работу.

В перимизии коллагеновые волокна более толстые и содержание эластиновых волокон выше. В перимизии мускулов, выполняющих при жизни животного большую и напряженную работу, коллагеновые волокна расположены хаотично и переплетаются, что и приводит к образованию ячеистого строения.

При повышенном содержании соединительной ткани снижается биологическая ценность мяса, так как при этом возрастает содержание в нем неполноценных белков

иувеличивается его жесткость (сопротивление резанию, прокалыванию,

разжевыванию, раскусыванию). Количество соединительно-тканных образований и сложность их строения обусловливают неодинаковую технологическую ценность различных частей туши и мяса разных видов животных.

Жировая ткань. Это видоизменённая рыхлая соединительная ткань,

содержащая жировые клетки. Жир накапливается в основном в соединительной ткани брюшной полости (сальник – жир-сырец желудка, брыжеечный жир,

околопочечный жир и др.), под кожей (подкожная клетчатка особенно развита у свиней), а также между мышцами.

Значение жиров в питании определяется их высокой энергетической ценностью,

содержанием эссенциальных жирных кислот, стеринов. Жиры необходимы для всасывания в кишечнике жирорастворимых витаминов. При большом содержании жира в пище животный жир тормозит отделение желудочного сока.

14

1.2. Классификация полуфабрикатов

Все полуфабрикаты разделяют по видам сырья: полуфабрикаты мясные – из говядины, баранины, свинины, телятины, мяса диких животных, полуфабрикаты из субпродуктов. Кроме того, каждый вид мясных полуфабрикатов подразделяют в зависимости от размеров, формы и технологической обработки на следующие группы: крупнокусковые, порционные, мелкокусковые и рубленые.

Крупнокусковые полуфабрикаты – это куски мякоти, состоящие из одного или нескольких крупных мускулов, которые представляют собой единое целое, и характеризующиеся неодинаковой технологической ценностью. Поверхность ровная, без глубоких надрезов мышечной ткани, сухожилия и грубые поверхностные пленки удалены. Тонкая поверхностная пленка и межмышечная соединительная ткань оставлены. Различают крупнокусковые полуфабрикаты для непосредственной тепловой обработки (грудинка фаршированная; толстый край, тонкий край – ростбиф и др.) и для снабжения предприятий – доготовочных и последующего приготовления из них полуфабрикатов для тепловой обработки (мякоть лопатки, куски тазобедренной части и т. д.).

Порционные полуфабрикаты – куски мякоти определенных формы, размера и массы, нарезанные поперек мышечных волокон из определенных крупнокусковых полуфабрикатов и подвергнутые дополнительной технологической обработке. Порционные полуфабрикаты бывают натуральные и панированные.

Мелкокусковые полуфабрикаты – кусочки мякоти или мясокостные кусочки небольшой массы 5–40 г, определенных размера и формы, нарезанные поперек мышечных волокон или нарубленные из определенных крупнокусковых полуфабрикатов, характеризующиеся установленным соотношением мышечной, жировой или костной тканей.

Рубленые полуфабрикаты – кулинарные изделия определенных формы, размера и массы, изготовленные из измельченного котлетного мяса по определенной рецептуре. Рубленые полуфабрикаты подразделяют на натуральные и из котлетной массы. В котлетной массе в качестве наполнителя используют в основном хлеб, а также овощи, крупы. Рубленые полуфабрикаты вырабатывают панированными и непанированными.

В основе производства мясных полуфабрикатов лежит механическая и гидромеханическая кулинарная обработка мясного сырья по определенным технологическим схемам (рисунок 5).

15